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0. Piloty und E. Dormann. Über die sauren SpaltstücJce des Hämins. 

 (A. d. ehem. Labor, d. kgl. Akad. d. Wissensch. München.) (Ber- 

 liner Berichte, XLVI, 5, S. 1002.) 



Verff. versuchten die sauren Bestandteile der Häminspalt- 

 stücke zu definieren. Die Arbeit wurde erheblich dadurch erschwert, 

 daß die sauren Eigenschaften der einzelnen Säuren im abgebauten 

 Hämin nur sehr wenig voneinander differieren ; auch bot die Identifi- 

 zierung durch die Pikrate erhebliche Schwierigkeiten. 



Es wurden 5 verschiedene Säuren isoliert, und zwar die Phono- 

 pyrrolkarbonsäure, die Xanthopyrrolkarbonsäure, die Isophono- 

 pyrrolkarbonsäure und endlich eine von Verff. vorläufig als Phono- 

 pyrrolkar bonsäure d bezeichnete Säure. Hierzu kam noch eine 

 nicht näher charakterisierte sirupöse Säure. 



Pincussohn (Berlin). 



J. Zaleski. Untersuchungen über den Blutfarbstoff. Die Magnesium- 

 verbindung des Mesoporphyrins. (Ghem. Labor. Med. Hochschule 

 f. Frauen, St. Petersburg.) (Berliner Berichte, XLVI, 8, S. 1687.) 



Durch Erhitzen von 1 g Blutfarbstoff mit 1 g Magnesium- 

 spänen, 8 bis 10 g Jodmethyl- oder Jodäthyl und etwas Jod gelangt 

 Verf. zu einem kristallinischen Produkt, das anscheinend Magnesium 

 in irgend einer Form in den Blutfarbstoff eingeführt enthält. Die 

 Konstitution der so erhaltenen Verbindung wurde nicht ermittelt. 



Die Substanz ist ausgezeichnet durch ein charakteristisches 

 Spektrum. Pincussohn (Berlin). 



M. Landsberg. Studien zur Lehre von der Blutgerinnung. Physika- 

 lisch-chemische Vorgmige in ihrer Bedeutirng für die Thrombin- 

 wirkung. (A. d. med. Poliklinik in Freiburg i. Br.) (Biochem. 

 Zeitschr., L, 3/4, S. 245.) 



Die von anderen Autoren gefundene, sehr merkwürdige Tat- 

 sache, daß oberhalb 17" bis 18^' die Erhöhung der Temperatur auf 

 die Geschwindigkeit der Blutgerinnung keinen merkbaren Einfluß 

 ausübt — ein Moment, das gegen die Fermentnatur des Thrombins 

 sprechen sollte — , verdankt ihren Ursprung der Adsorption des 

 Thrombins durch die Eiweißkörper des Serums. In geschickt ange- 

 stellten Versuchen zeigte sich, daß neben der Hauptreaktion zwischen 

 dem Thrombin und dem Fibrinogen eine andere, der ersteren entgegen- 

 gesetzte Reaktion verläuft, die in einer Hemmung der Thrombin- 

 wirkung infolge Adsorption des Thrombins durch gewisse Eiweiß- 

 stoffe des Serums besteht. Bei Erhöhung der Temperatur wird also 

 nicht bloß die Hauptreaktion gesteigert, sondern durch Steigerung 

 der Adsorption die geringe hemmende Nebenreaktion gefördert. Das 

 Aktivieren inaktiven Serums (Metathrombin) durch Behandlung 

 von Serum mitNaOH und Neutralisieren mit HCl besteht in einer Lös- 

 lösung des adsorbierten Thrombins. Zak (Wien). 



