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E. V. Körösy. Mikroliolorhneter zur Bestimmung der Wärmeproduk- 

 tion von Bakterien. (A. d. phvsiol. Institut, d. Univ. Budapest.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem., LXXXVI, 5, S. 383.) 



Zur Feststellung der in vieler Hinsicht so wichtigen Wärme- 

 entwicklung von Bakterien wird ein Mikrokalorimeter konstruiert, 

 welches sich auf eine Verwertung der Verdampfungswärme des 

 Äthers gründet. Er dient nicht zur Ablesung der Geschwindigkeit 

 der Wärmeentwicklung, sondern zur direkten Feststellung der ent- 

 wickelten Anzahl von Kalorien. Bei gleicher Anzahl der letzteren 

 ist die Menge des überdestillierten Äthers fast unabhängig von der 

 Geschwindigkeit der Wärmeentwicklung. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



K. Manabe und J. Matula. Untersnclnmgen iiber physikalisclie Zu- 

 standsänderungen der Kolloide. XF. Elektrochemische Unter- 

 suchungen am Säureeiiveiß. (A. d. physik.-chem. Abt. d. biolog. 

 Versuchsanst. zu Wien.) (Biochem. Zeitschr., LH, 5/5, S. 369.) 



Mit einer vollkommenen Apparatur wurden auf Grund der 

 elektrometrischen Bestimmung von H- und Cl-Ionen die lonisations- 

 verhältnisse des salzsauren Eiweißes einer direkten Prüfung unter- 

 worfen. Zur Verwendung kamen dialysiertes Rinderserum, reines 

 Serumalbumin und Glutin. Die beiden ersteren ließen erkennen, 

 daß bei fortschreitender Zunahme der Säurekonzentration die 

 H-Ionenbindung bis zu einem Maximum allmählich zunimmt, worauf 

 bei weiterem Säurezusatze (vorausgesetzt, daß das Eiweiß nicht 

 dadurch abgebaut wird) keine weitere Bindung erfolgt. Die gleichfalls 

 vorhandene Bindung der Cl-Ionen ist eine geringere. Das Maximum 

 der Differenz zwischen der Bindung der H- und der Cl-Ionen fällt 

 mit dem Reibungsmaximum des betreffenden Serums zusammen. 

 Die H-Ionenbindung des Glutins ist in den niederen Konzentrationen 

 eine ziemlich vollständige. Die maximale Bindungsfähigkeit scheint 

 geringer als die des Albumins zu sein. Auffallend ist die fast voll- 

 kommene l nfähigkeit des Glutins, Cl-Ionen zu binden. 



Pauli und Handovsky hatten (1909) nachgewiesen, daß eine 

 Reihe von Eigenschaften des Säure- und Alkalieiweißes durch 

 Zusatz von Neutralsalzen sehr stark verändert werden. Da sich bei 

 den jetzigen Messungen durch Zusatz von Neutralsalzen kaum ein 

 Einfluß auf die H- und Cl-Ionenbindung herausstellt, können die 

 früher beobachteten Änderungen im physikalischen Verhalten kaum 

 mit letzterem in Beziehung gebracht werden. Bei der Nachforschung, 

 was die Ursache sein könne, stellte es sich heraus, daß das Eiweiß 

 geringe Mengen von Neutralsalz (KCl) zu binden vermöge. 



Liese gang (Frankfurt a. M.). 



