TVr. 23 Zentralblatt für Physiologie. 1231 



und Chlnrnatriuni in größeren Konzentrationen sind giftig. Mehl 

 erster Güte ist gegen diese Reagenzien empfindlicher als minder- 

 wertiges. B u n z e 1 (Washington). 



V. K. Krieble. Enzymes. Asyntetric syntJieses throvgh fhe aclioii of 

 oxynürilases. Part I. (Mc. Gill, Univ. Montreal, Canada.) (Journ. 

 Americ. Chem. Soc., XXXV, p. 1643. 



Verf. untersucht die synthetische Wirkung der Oxynitrilase aus 

 schwarzen, wilden Kirschen auf folgende Weise: Der Auszug der 

 Blätter wird mit einer gleichen Menge 4%iger Blausäure und 1 cm' 

 Benzaldehyd vermischt. Das gebildete Nitril wird nach be- 

 stimmten Intervallen mit Äther ausgezogen, der Äther verdampft, 

 das Nitril mit starker Salzsäure hydrolysiert und die gebildete 

 Mandelsäure polariskopisch bestimmt. Auf diese Weise werden über 

 80% des Benzaldehyds zu Mandelsäurenitril verwandelt und 71% 

 dieser Menge ist rechtsdrehend. Das Enzym im wilden Kirsch- 

 blatt ist frei von A r ni s t r o n g s Amygdalinase. 



B u n z e 1 (Washington). 



G. Peirce. The partial ptirification of the esterase in pigs liver. 

 (Physiol. Labor., Univ. Wisconsin.) fJoum. of Biol. Chem., XVI, 

 p. 1.) 



Verf. stellt Esterasenpräparate her, indem er frische, zerriebene 

 Schweinelebern einige Wochen lang mit Wasser der Selbstverdauung 

 überläßt. 90% der festen Körper dieser Lösung werden durch Dialyse 

 in Kollodiumsäckchen entfernt, die Lösung halb mit Ammonium- 

 sulfat gesättigt und filtriert. Das Filtrat wird ganz mit Ammonium- 

 sulfat gesättigt, filtriert und aus dem Niederschlage das Salz durch 

 Dialyse entfernt. 



Die Wirksamkeit der Enzymlösungen ist, auf Grund ihres 

 Trockenrückstandes berechnet, folgende: 10%iger roher Leber- 

 extrakt (selbstverdaut): 10, dialysiert: 90, gereinigt, wie oben be- 

 schrieben, ohne Halbsättigung mit Ammoniumsulfat: 165 und voll- 

 kommen gereinigter 20%iger Leberauszug: 217. 



B u n z e I (Washington). 



G, Peirce. The Compound fonncd hetiveen esterase and sodium ftuoride. 

 (Journ. of Biol. Chem.,' XVI, p. 5.) 



Auf Grund physikalisch-chemischer Betrachtungen schreibt Verf. 

 die verhindernde Wirkung von Fluornatrium auf Schweineleber- 

 esterase der Bildung einer unwirksamen Verbindung zwischen Fluor- 

 natrium und dem Enzym zu. Unter Voraussetzung einer Kombination, 

 bestehend aus einem Molekül Enzym und einem Molekül Fluor- 

 natrium, paßt auf alle Versuchsergebnisse der folgende Satz: 

 Konz. (freies Enzym) X Konz. (freies Na F) = k. Konz. (NaF Enz.). 



B u n z e 1 (Washington). 



