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Die Autoren stellen zunächst die Konstante ganz reiner Asparagin- 

 präparate fest. 



Beim Kochen (12 Stunden) des Asparagins finden die Autoren 

 in Einklang mit Pringsheim kleine Mengen von d-Asparagin, 

 zugleicli beinerkten sie auch Abspaltung von Ammoniak und Um- 

 wandlung des Körpers in eine amorphe Substanz. Die damit verbun- 

 den»' Veränderungen scheinen recht komplizierter Natur zu sein; 

 zunächst findet eine ^^erseifung zu Asparaginsäure statt, wobei 

 letztere in ein komplexes Produkt übergeht. Die Untersuchungen 

 werden fortgesetzt. D. Gliarnass (Wien). 



G. Embden und K. Baldes. Über den Abbau des Phenylalanins im 

 tierischen Organismus. (A. d. städt. chem.-physiol. Institut Frank- 

 furt a. M.) (Biochem. Zeitschr., LV, 3/4, S. 301.) 



Im Gegensatze zum Phenylalanin und zur Phenylmilchsävu'e 

 sowie auch zu der dem Tyrosin entsprechenden a-Ketosäure bildet 

 die Phenylbrenztraubensäure in der künstlich durchströmten Leber 

 keine Azetessigsäure. Sie hemmt vielmehr die Azetessigsäurebildung 

 aus den Aminosäuren Phenylanin, Tyrosin und Leuziri, sowie aus 

 der p-Oxyphenylbrenztraubensäure. Die Azetessigsäurebildung aus 

 Isovaleriansäure und Normal kopronsäure wird durch Phenylbrenz- 

 traubensäure nicht beeinflußt. Dagegen scheint die Azetessigsäure- 

 bildung aus Normalbuttersäure durch Phenylbrenztraubensäure 

 herabgesetzt zu werden. Bei der Durchströmung der Leber unter 

 Phenylalaninzusatz treten beträchtliche Mengen l'yrosin auf, was 

 in Leerversuchen oder bei Zusatz aliphatischer Aminosäuren nicht 

 der Fall ist. Das bei der Durchströmung mit d-1-Phenylalanin gebildete 

 Tyrosin besteht ausschließlich aus der natürlichen 1-Form. Aus dem 

 Zusammenhalte dieser Tatsachen folgern Verff., daß der Abbau des 

 Phenylalanins auf dem Hauptwege nicht über Phenylbrenztrauben- 

 säure gellt, sondern mit einer Oxydation im Kerne beginnt, die ent- 

 weder direkt zu Tyrosin oder unter gleichzeitiger, oxydativer Desami- 

 dierung der Seitenkette zunächst zu p-Oxyphenylbrenztraubensäiu'e 

 führt, die, wie aus früheren Versuchen bekannt ist, leicht unter Ami- 

 dierung in natiirliches Tyrosin übergeht. 



L. B o 1- c li a r d I (K'önigsberg). 



P. Saxl. iiber die Störui/gen im Eiweißstoff Wechsel Krebslranlcer, 



fZaejleich ein Seitrag 2ur Kenntnis der Bhsdanausscheidung.) (A. 



d. I. med. Klinik in Wien.) (Biochem. Zeitschr., LV, 3/4, S. 224.) 



Das Bild der Störung im Eiweißstoffwechsel Krebskranker 



steht im Zeichen der gestörten, inneren Oxydation des Eiweißes. 



Bei der Untersuchung der Frage, welche Faktoren diese mangelhafte 



Eiweißoxydation bedingen könnten, dachte Verf. zunächst an ,, inneren 



Sauerstoffmangel" ; das klassische Gift, das diesen bedingt, ist die 



Blausäure. Die Möglichkeit einer intermediären Bildung geringster 



Mengen von Blausäure bei Krebskranken schien erwägenswert, da 



nachgewiesen ist, daß Blausäure im Organismus zu Rhodan entgiftet 



wird, das mit Pei'manganat wieder leicht zu SO, oxvdio-bar ist. Die 



