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Das Verfahren war ganz dasselbe wie dasjenige zur 
Bereitung der Salikase, das erhaltene Rohprodukt war ein 
Gemisch mehrerer Enzyme, wie ich unten noch weiter 
dartun will. Hier interessiert uns jedoch eine Oxydase, 
die ich in meiner ersten Arbeit Tyrosinase genannt habe. 
Nach der neueren Nomenklatur von Bach, Chodat)und 
Bertrand?) ist dies jedoch unrichtig, denn die Tyrosinase 
dieser Autore wird mit Parakresol fast unmittelbar gelb, 
dann goldgelb und zuletzt wird die Flüssigkeit trübe 
und braun. Diese typische Tyrosinase fàrbt eine Tyrosin- 
lôsung nach einigen Stunden rôtlich, später schwarz und im 
Allgemeinen kann man sagen, dass sie nebst Tyrosin 
auch diejenige Benzolderivaten oxydiert, die eine Hydroxyl- 
gruppe und eine Seitenkette am Benzolkern haben, be- 
sonders die Paraverbindungen, weniger die Meta-, noch 
weniger die Orthoverbindungen. 
Die Oxydase aus den jungen Teilen der Salix purpurea 
faärbt eine Tyrosinlôsung nicht und gibt keine charakteris- 
tischen Reaktionen mit den drei Kresolen, bei allen erhält 
man eine schwache, zuerst milchartige, später schmutzig 
gefärbte Trübung, die beim Orthokresol noch am deut- 
lichsten ist. Ebenso wird von den Dioxybenzenen das 
Catechol, die Orthoverbindung am schnellsten oxydiert, 
weniger gut die Paraverbindung (Hydrochinon), noch weni- 
ger die Metaverbindung (Resorcin); das Enzym ist also 
nicht Tyrosinase. Mit einer Catechollüsung (10 mg. pro 1 c.c.) 
die, sich selbst überlassen nur nach mehreren Tagen 
sich dunkel färbt, zusammengebracht, gibt das Rohenzym 
fast sofort eine grüne Flüssigkeit und schon nach fünf 
Minuten erhält man einen schwarzen Niederschlag. (Wie 
1) R. Chodat. Nouvelles recherches sur les ferments oxydants. 
Arch. d. Se. phys. et nat. Genève. vol. 24. 
2) Bertrand. Action de la tyrosinase sur quelques corps voisins 
de la tyrosine Ac. d. Sc. 1907. 
