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maximum beim isoelektrischen Punkt hat. Es weist dies auf einen 

 Unterschied im INIechanismus der Fällungsreaktionen hin. Zusatz von 

 Chlor- oder Rhodankalium verschob die Fällungsgrenzen nicht. Das 

 A'^erhalten des Tannins zeigt große Ähnlichkeit mit dem von Phenol, 

 Resorzin, Hydrochinon und Propylalkohol. 



R. Grützner (Frankfurt a. I\I.). 



A. W. Bosworth, Fibrin. (From the Boston Floating Hospital, 

 Boston, and the ehem. Lebor. of the New York Agr. Exper. 

 Station, Geneva.) (Journ. of biol. Ghem., XX, 1, p. 91.) 



Es wird die Darstellung eines praktisch aschefreien Fibrins be- 

 schrieben und seine Zusammensetzung angegeben zu G = 51 "82, 

 H = 6-90, N = 17-21, Asche = 0-63, J = 0-957o, die beim Umfallen 

 sich nicht mehr veränderten. Mit 4 Äquivalenten Alkali entsteht eine 

 gegen Phenolphthalein neutrale Verbindung, mit 3, 2 und 1 Äquiva- 

 lenten saure Salze. Diese Salze sind alle löslich. Von den Kalkver- 

 bindungen sind die Ga-reicheren löslich, die Ga-ärmeren unlöslich. 

 Fibrin mit 1 Äquivalent ist unlöslich, mit mehr löslich. Es ist im Gegen- 

 satz zu Kasein nicht so sauer, daß es Kalziumkarbonat zersetzen 

 könnte. Für das JMolekulargewicht kann die Zahl 6666 angenommen 

 werden. R. Grützner (Frankfurt a. M.). 



A. W. Bosworth. Tlie acüon of rennin on cascin. (Agr. exper. Station 

 Geneva N. Y.) (Journ. of biol. Ghem., XIX, 3, p. 397.) 



Kasein und Parakasein haben die gleiche Zusammensetzung, 

 unabhängig von welchem Ferment das letztere erzeugt ist. Kasein' 

 hat ein Molekulargewicht von 8888 und eine Wertigkeit von 8 ; Para- 

 kasein für beide gerade die Hälfte. Es ist also kaum anzunehmen, 

 daß Parakasein durch fermentative Spaltung eines Bestandteiles 

 von Kasein entsteht, sondern wahrscheinlicher ist der Schluß, daß 

 es sich um einen hydrolytischen Prozeß handelt, der ein Molekül Ka- 

 sein in zwei Moleküle Parakasein zerlegt. Weinberg (Halle). 



A. Kossel uiul S. Edlbacher. Einige Bemerkungen über das Histidin. 

 (Zeitschr. f. physiol. Ghem., XGIII, 5, S, 396.) 



Der Histidinmethylester geht durch Benzoylierung in einen 

 Tribenzoyltriamidosäuremethylester über. Dabei wird der Imidazol- 

 ring geöffnet ; beim trockenen Erhitzen des Tribenzoylproduktes 

 schließt er sich leicht wieder. Die Karboxylgruppe des Histidins 

 schützt den Imidazolkern gegen Formaldehyd, was für die Formol- 

 titrierung wichtig erscheint. Imidazol selbst reagiert mit Formal- 

 dehyd, ebenso das Alanin, nicht aber das Histidin, das als Produkt 

 beider aufzufassen ist (Imidazylalanin), bei welchem nicht beide, 

 sondern nur eines der drei N-Atome mit Formaldehyd reagiert (Sö- 

 rensen). Die Gegenwart einer freien Karboxylgruppe setzt die Re- 

 aktionsfähigkeit herab. Beweis: Untersuchung des Methylesters des 

 Histidins ergibt bedeutend höhere Werte bei der For mol titrierung. 

 Man kann also nicht erwarten, die endständigen Aminogruppen einer 



