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Seite sein und rasch zu großer BeUebtheit bei Chemikern und Bio- 

 logen gelangen. Das englische Original ist dem großen Meister Emil 

 Fisch e r gewidmet. Die Übersetzung ist einwandfrei. Pauli (Wien). 



A. C. Andersen. Zur Kenntnis der Eitveißkörper . I. Läßt sich durch 

 Pepsin, Trypsin und Erepsin eine vollständige Hydrolyse der Eiweiß- 

 körper erreichen'! (Physiol. Labor, d. kgl. tierärztl. u. landw. Hoch- 

 schule, Kopenhagen.) (Biochem. Zeitschr., LXX, 5/6, S. 344.) 



Bekanntlich wird bei der vollkommenen hydrolytischen Spaltung 

 durch Kochen von Eiweißkörpern mit starken Basen oder Säuren 

 das Tryptophan zerstört. Das Fehlen des letzteren macht dieses Amino- 

 säuregemisch zur Erzielung des N-Gleichgewichtes bei den damit 

 ernährten Tieren untauglich. Bei der Spaltung mit den gewöhnlichen 

 Verdauungsenzymen bleibt dagegen die sekundäre Tryptophan- 

 spaltung aus. Entgegen A b d e i- h a 1 d e n s Angaben über das Erep- 

 ton kommt man damit aber außerhalb des tierischen Organismus 

 vorläufig nicht zu vollständig hydrolysierten Produkten. Die im Titel 

 gestellte Frage wird also verneint. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



A. C. Andersen und R. Roed- Müller. Zur Kenntnis der Eiiveißkörper. 

 II. Über die Bindung des Ammoniaks in den Eiweißkörpern. (Physiol. 

 Labor, d. kgl. tierärztl. u. landw. Hochschule, Kopenhagen.) (Bio- 

 chem. Zeitschr., LXX, 5/6, S. 442.) 



Das Vorhandensein von Uraminosäuren im Eiweißmolekül wird 

 wahrscheinlich gemacht, jedoch darauf hingewiesen, daß der Beweis 

 dafür noch nicht endgültig erbracht ist. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



H. Pauly. Zur Kenntnis der Diazoreaktion des Eiweißes. (Zeitschr. f. 

 physiol. Ghem., XGIV, 4, S. 284.) 



Zur Abscheidung erwiesen sich die Einwirkungsprodukte von 

 Diazobenzolsulfosäure auf Histidin oder Tyrosin wegen leichter Lös- 

 lichkeit als ungeeignet. Es wurden aber die Verbindungen von D i a z o- 

 b e n z o 1 a r s i n s ä u r e auf Histidin und Tyrosin dargestellt und 

 analysiert. Es scheint bei der Reaktion G-Bindung zu erfolgen, wo- 

 durch folgende Formeln wahrscheinlich gemacht werden. Beide Ver- 

 bindungen stellen hellbraune mikrokristallische Pulver dar, welche 

 Seide rötlich beziehungsweise mattgelb anfärben. 



N : N . GgH^ . ASO3H2 



HOOG.GH(NH2).GH2/ \oH 



N : N . GßH^ . ASO3H2 



Tyrosin- bis -azobenzolarsinsäure und 



n = (^. . n : n . g6h4 . aso3h2 

 \nh 

 hooc . gh(nh2) . gh2 . c = g . n : n . c^\{^ . aso3h2 



Histidin- bis -azobenzolarsinsäure. G. Seyler (Heidelberg). 



