1908. No. 9. OM LØPETS FYSIOLOGISKE KEMI. 7 
Er løpe og pepsin identiske enzymer? 
Som jeg allerede har nævnt, er det ikke tilstrækkeligt bevis for iden- 
titeten af pepsin og løpe, at det lykkes at paavise en parallelitet af mæng- 
den af de to enzymer i naturligt forekommende substrater. Der maa 
ogsaa stilles den fordring, at de to virkninger altid skal være parallele. 
Det maa saaledes ikke være muligt ved et eller andet indgreb at ophæve 
den ene af de to virkninger, medens den anden blir uforandret. 
Ved mine forsøg har jeg netop søgt at fremkalde en saadan forsvinden 
af den ene egenskab og derved benyttet mig af en gammel iagttagelse af 
Hammarsten, at en mavesaft gjennem nogle dages ophedning ved legems- 
temperatur kan gjøres løpefri. 
Inden jeg imidlertid gaar over til at referere Hammarstens gamle 
observationer og de nye undersøgelser, disse foranledigede mig at udføre, 
vil jeg erindre om, at det helt siden Hammarstens opdagelse af løpe- 
enzymet altid har været alment anerkjendt, at dette enzym udfører sit 
karakteristiske arbeide, nemlig omdannelsen af kasein i parakasein, ved 
en for lakmus neutral reaktion, eller, hvis man tager hensyn til melken og 
dens fosfater, rettest ved en amfoter reaktion. For pepsinets vedkommende 
derimod er det alment anerkjendt, at det er fuldstændigt uvirksomt paa 
æggehvidestoffene ved neutral reaktion, altsaa ogsaa paa kaseinoplosninger, 
idet dette enzym for at kunne udfolde sin æggehvidespaltende virksomhed 
antages at fordre en sur reaktion eller, korrekt udtrykt, nærværelsen af 
disponible vandstofioner. Der findes forøvrigt i den ældre literatur 
(Hammarsten og Courant) angivelser om, at melkekoagulationen, til- 
trods for selve løpeenzymets kolossale ømfindtlighed for alkali, dog skal 
kunne finde sted i en svagt alkalisk melk. Jeg har selv udført en del 
forsøg herover, men indskrænker mig her til at omtale et forsøg, hvor jeg 
ved tilsætning af dinatriumfosfat forandrede melkens amfotere reaktion til en 
alkalisk. Forsoget er sammemstillet i tabel I. 
