536 Uentralblatt für Physiologie. Nr. 18, 
tion VI, der alkohollösliche Theil, ist quantitativ gering, enthält im 
Gegensatz zu V nur wenig Kohlehydrate, verhält sich im Uebrigen 
jedoch derselben analog. 
II. Serumalbumin. Das nach Gürber’s Vorschriften ange- 
fertigte Präparat, unter gleichen Bedingungen wie das Eieralbumin 
der Verdauung unterworfen, ergibt gleichfalls 6 Fractionen, deren 
Fällbarkeit lediglich quantitative Differenzen gegenüber denen des 
Eieralbumins aufweist. 
IH. Serumglobulin. Durch Auffangen in Ammoniumoxalat- 
lösung am Gerinnen gehindertes Blut, bis zur halben Sättigung mit 
Ammoniumsulfat versetzt, lässt das Globulin in dieken Flocken aus- 
fallen, das nach ausgiebiger Reinigung sieh in grossen Globuliten 
ausscheidet. Auch hier lassen sich durch Behandlung mit steigenden 
Mengen von Ammonsulfat 6 Gruppen ausscheiden. 
Die Uebereinstimmung der Eiweissderivate verschiedener Pro- 
venienz weist auf eine nahe Verwandtschaft der Muttereomplexe in 
den verschiedenen Eiweissstoffen hin, „deren specifische Eigenthüm- 
lichkeiten vielleicht nur durch die Anwesenheit besonderer, dem Mo- 
lekül angelagerter Gruppen bedingt sind”. 
M. Pickardt (Berlin). 
F. Alexander. Zur Kenntnis des Caseins und seiner peptischen 
Spaltungsproduete (Zeitschr. f. physiol. Chem. XXV, 5/6, 8.411). 
Durch Benutzung des bereits zur Charakterisirung der durch 
peptische Digestion von Fibrin, Eieralbumin, Serumalbumin, Serum- 
globulin erhaltenen Produete eingeschlagenen Ammonsulfatverfahrens 
(Piek, Umber), konnten auch bei der Caseinverdauung 6 Fractionen 
— bestehend aus primären, Deuteroalbumosen und Peptonen — ge- 
wonnen werden. 
Die Hauptmenge der primären Albumosen des Caseins stellte 
nach erfolgter Reinigung eine Protalbumose dar, welche durch Alkali 
a Schwefel und nur Spuren von Kohlehydrat erkennen 
iess. 
Von den secundären Albumosen ist beachtenswertherweise die 
Fraction Il (secundäre Albumose A) der Menge nach bei Weitem 
die mächtigste. Die seeundäre Albumose B tritt beim Casein in weit 
hinter A zurückstehender Menge auf; sie und die stets spärlich vor- 
nandene secundäre Albumose Ö sind die einzigen Fractionen, die eine 
geringe Molisch’sche Reaction darbieten. Das durch Alkohol fällbare 
Pepton (Caseinpepton A) war nur in so kleinen Mengen erhältlich, 
dass es vom Ammonsulfat nieht getrennt werden konnte. Nach An- 
gabe des Verf.'s ist dieses Verhältnis für das Casein besonders charak- 
teristisch und hängt anscheinend mit dem geringen ‘Gehalt desselben 
an Kohlehydraten zusammen, weil bei den aus anderen Eiweiss- 
körpern erhaltenen, analog gewonnenen Peptonen die Kohlehydrat- 
reaction‘ besonders schön erhältlich war. 
M. Piekardt (Berlin). ° 
A. Kossel und A. Matthews. Zur Kenntnis der Trypsinwirkung 
(Zeitschr. f. physiol. Chem. XXV, 3/4, S. 190). 
