Nr. 16. Centralblatt für Physiologie. 537 
Eine Lösung von Protamin ändert unter dem Einflusse von 
Trypsin sehr bald ihre Reactionen (Biuret, Fällung durch wolfram- 
saures Natron, durch Ferrocyankalium), derart, dass eine tiefe Zer- 
legung des Moleküls erkennbar wird. Diese erfolgt so, dass die Pro- 
tone (Protaminpeptone) unter Bildung von nicht näher bekannten 
Zwischenproducten in Hexonbasen, d. h. Stickstoff und 6 Atome 
Kohlenstoff enthaltende Basen, welche bei der Hydrolyse der Prota- 
mine sich bilder, also Histidin, Arginin und die Lysine zerlegt 
werden. 
Diese Aufspaltung der einfachsten Eiweisskörper ist ein Ana- 
logon zur Spaltung der Polysaccharide in Hexone vermittelst der 
diastatischen Fermente. 
M. Pickardt (Berlin). 
Fr. Kutscher. Ueber das Antipepton (Zeitschr. f. physiol. Chem. 
RREV.3/4, 8.195): 
Das nach Kühne’s Vorschriften — durch Trypsinverdauung — 
dargestellte, aber mit Hilfe von Phosphorwolframsäure gereinigte, 
unter Einwirkung von Alkohol scharf getrocknete Antipepton wurde 
in eine Barytverbindung übergeführt und auf den Gehalt an Hexon- 
basen untersucht. 
A. Die durch Sublimat erhaltene Fällung, mit Schwefelwasser- 
stoff zersetzt; dieses aus dem Filtrat dureh Chlor entfernt, Rückstand 
durch HÜl zerlegt, entfärbt, gab eine krystallisirende Masse, die, in 
das Silbersalz übergeführt, bei der Analyse die Zahlen des Histidin- 
silbers ergibt. 
B. Die vom AgQl abfiltrirte Flüssigkeit wird mit AgNO, ver- 
setzt, mit Baryt gesättigt; die in heissem Wasser suspendirte Silber- 
verbindung mit Schwefelwasserstoff zerlegt ete. Die analytischen 
Werthe entsprechen dem Arginin. 
C. Das Filtrat der Silberfällung enthält voraussiehtlich das — 
früher von Hedin bei Pankreasverdauung gefundene — Lysin. 
M. Piekardt (Berlin). 
St. Bugarszky und L. Liebermann. Ueber das Bindungsver- 
mögen eiweissartiger Körper für Salzsäure, Natriumhydrosyd und 
Kochsalz (Pflüger’s Arch. LXXI, S. 51). 
Die Verff. wenden zur Entscheidung der Frage, ob Salzsäure, 
Natriumhydroxyd und Kochsalz in wässeriger Lösung durch verschie- 
dene Eiweisskörper gebunden werden, zwei bisher noch nicht be- 
nutzte Methoden, nämlich die Messung der elektromotorischen Kraft 
und die Bestimmung der Gefrierpunkterniedrigung an. Die Versuche 
wurden ausgeführt mit Eiereiweiss, Albumose und Pepsin. Aus den- 
selben geht hervor, dass sowohl Salzsäure wie Natriumhydroxyd in 
wässeriger Lösung von eiweissartigen Körpern gebunden werden, dass 
jedoch eine Bindung von Natriumchlorid in wässeriger Lösung durch 
Albumin nicht stattfindet. Die Menge der gebundenen Salzsäure wächst 
anfangs proportional mit der zugesetzten Eiweissmenge. allmählich 
nimmt jedoch dann das Bindungsvermögen ab; dieselbe Beobachtung 
wurde auch für Natriumhydroxyd gemacht. In dem Bindungsvermögen 
