630 Centralblatt für Physiologie. Nr. 19. 
Zu seinen Versuchen benutzte er Eiereiweiss, Serumeiweiss und 
Casein. 
Die Methode war im Allgemeinen die, dass zunächst versucht 
wurde, den betreffenden Eiweisskörper in möglichst reiner Form zu 
erhalten. Derselbe wurde alsdann längere Zeit mit verdünunter Schwefel- 
säure am hRückflusskühler gekocht, die so erhaltene Lösung mit 
Baryumcarbonat neutralisirt, das erhaltene Filtrat eingedampft und 
durch Behandlung mit Alkohol von den noch vorhandenen Spuren 
von Eiweiss befreit. Das Alkoholextraet wurde eingedampft, in Wasser 
aufgenommen und die ÖOsazonreaction mit Phenylhydrazin und Essig- 
säure angestellt. 
Ausser den bisher bekannten Eiweisskörpern des BEiereiweisses, 
Albumin, Globulin und Ovomucoid hat Verf. einen neuen Körper 
gefunden, das „Ovomuein”. Dasselbe entsteht als Niederschlag von 
schleimartiger Consistenz, wenn man Eiereiweiss mit dem vierfachen 
Volumen destillirten Wassers versetzt und kann durch Auflösen in 
Soda und Fällen mit Essigsäure gereinigt werden. Dasselbe zeigt die 
Reaetionen der Mueine und liefert auf die oben angegebene Weise 
ein Osazon, welches bei 199° GC. schmilzt. 
Aus dem Ovomucoid, welches sich vom Ovomuein durch seine 
Unfähigkeit zu coaguliren unterscheidet, lässt sich ebenfalls ein 
Ösazon (Schmelzpunkt 204°) erhalten. 
Auch das Eieralbumin, welches einmal durch Magnesiumsulfat- 
und Natriumsulfatsaturation, ein andermal durch Coagulation in der 
Hitze, ein drittesmal nach der Methode von Pavy in möglichst reiner 
Form dargestellt wurde, liefert Osazone, welche bei 202 bis 206° 
schmelzen. 
Ebenso lässt sich aus dem Serumeiweiss, und zwar zunächst 
aus dem Gesammteiweiss des Serums, ‘ein Osazon darstellen, welches 
bei 202° schmilzt. 
Serumalbumin, sowohl nach der Methode von Johannsen als 
nach Starke dargestellt, zeigt keine Fähigkeit ein Osazon zu bilden, 
während aus Serumglobulin ein Osazon (Schmelzpunkt 212°) erhalten 
wurde. Deshalb nimmt Verf. an, dass das Gesammteiweiss des Serums 
nur deshalb die Osazonreaction zeigt, weil beim Fällen des verdünnten 
Serums mit Essigsäure ein Theil des Globulins mitgefällt wird. 
Casein, nach der Methode von Hammarsten dargestellt, zeigt 
auch keine Reaction auf Kohlehydrat nach der Behandlung mit ver- 
dünnter Schwefelsäure. 
Aus diesen Versuchen geht nach der Ansicht des Verf.'s zunächst 
die falsche Eintheilung der bisher als Glykoproteide bekannten Körper 
hervor. Es ist wahrscheinlich, dass. jedes Gewebe, welches Proteide 
enthält, auch eine Beimischung von Glykoproteiden zeigt. 
Man kann nicht, wie Pavy glaubt, alle Eiweisskörper als'Glyko- 
proteide betrachten, weil sowohl Serumalbumin als auch Casein allen 
Versuchen widersteht, aus ihnen ein ÖOsazon darzustellen, vielmehr 
muss man die Eiweiss skörper in reine Proteide und Glykoproteide 
eintheilen. Penner et 
