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Butkewitsch (1900), Scurti und Parrozzani (1907), vor allem 

 aber von Vines in verschiedenen Jahren, denen sich dann noch 

 eine lange Reihe neuerer Autoren anschließt^, haben das Vor- 

 handensein von eiweißspaltenden trypsinähnlichen Fermenten in 

 keimenden Samen verschiedener Verwandtschaft dargetan. Be- 

 sonders zahlreich sind natürlich aus praktischen Beweggründen 

 die Arbeiten, welche proteolytische Enzyme im Malz feststellen, 

 auf die aber hier nicht weiter eingegangen werden kann. 

 Pepsine, denen im tierischen Organismus eine so weite Ver- 

 breitung zukommt, sind bisher aus dem Pflanzenreiche nur 

 ausnahmsweise bekannt (vergl. Vines. 1909. S. 83). Wenn 

 auch manche pflanzliche Proteasen die Eigentümlichkeit des 

 Pepsins teilen, in saurer Lösung maximale Verdauungswirkung 

 zu entfalten, so stehen sie hinsichtlich ihrer Wirkungsweise auf 

 Eiweiß dem Pankreassaft so nahe, daß sie besser in dessen 

 Gruppe eingereiht werden (Czapek. 2, 48). 



Grüß (191 2. 136) konnte dann weiterhin bei der Gerste 

 die Proteasebildung und -Wirkung mehr lokalisieren und zeigte, 

 daß sie in den Aleuronzellen abgeschieden wird, wo sich auch 

 mehr Protease nachweisen läßt, als im Endosperm. Er unter- 

 suchte auch die Wirkungsweise der drei proteolytischen Enzyme: 

 Trypsin, Papayotin und Pepsin auf die Aleuronkörner. Er hat 

 Schnitte vom Endosperm in Enzymlösungen gebracht und 

 konnte so den Lösungsmodus verfolgen. Er fand die Lösung 

 des Reserveeiweißes durch Papayotin am ähnlichsten demjenigen 

 Modus, welcher bei der Keimung" im natürlichen Zustande 

 auftritt. 



Die Eiweißspaltprodukte im kGlmenden Samen. 



Außer diesen eiweißspaltenden Enzymen hat man aber 

 weiter in keimenden Samen seit Hartig (1858) auch Eiweiß- 

 spaltprodukte gefunden. Während die wenig tiefgespaltenen 

 Abbauprodukte, wie Peptone, Albumosen usw. im keimenden 

 Samen keine hervorragende Stätte besitzen dürften, treffen wir 

 Aminosäuren der verschiedensten Art außerordentlich reichlich 

 an. Nicht nur die primären Spaltprodukte, wie Leucin, Tyrosin 



^) Vergl. dazu auch Oppenheimer, Fermente (1909. 2, 231) und Czapek, 

 Biochemie (1905. 2, 165 ff.). 



