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1. Über Danngärung (nach Untersuchungen von Dr. Marko w, 

 Biochem. Zeitschr.. XXXIV). 



2. Über Energieverbrauch bei Mästung, Wachstum und Ei- 

 bildung (nach Untersuchungen von Dr. v. d. Heide und Dr. Kiem, 

 Biochem. Zeitschr., Bd. LV). K. Boas (Straßburg i. E.). 



Eiweißstoffe und ihre Derivate. 



E. Zunz. Sur quelques reactions des profeoses et des peptones. (In- 

 stitut de ther., Univ. de Bruxelles.) (Arch. internat. de physiol., 

 XII, 4, p. 595.) 



Eisensulfat i'ällt Heteroalbumosen und Protoalbumosen, da- 

 gegen nicht Synalbumosen und die Pe})sinfibrinpeptone Siegfrieds. 

 In Lösungen von Tliioalbuniosen wird eine leichte Trübung hervor- 

 gerufen. 



Die von Neuberg und Kerb für die Aminosäuren angegebene 

 Reaktion mit Ouecksilberazetat fällt zum Teil Hetero- und Proto- 

 albumosen. 



Heteroalbvimose, Protoalbumose, Synalbumose und die Thio- 

 albumose Picks, das Amphopepton Kühnes, die Pepsinfibrin- 

 peptonc Siegfrieds geben die Diazetylreaktion (Harden und 

 Norris) imd die Reaktion von Gnezda (ammoniakalische Nickel- 

 lösung). Das Antipepton von Kühne ergibt diese Reaktion nicht. 



Die Proteosen Picks, die Peptone Kühnes, die Pepsinfibrin- 

 peptone Siegfrieds geben die Reaktion von Harley nicht, d. h. 

 sie bilden bei Anwesenheit einer Lösung von Tyrosinase ohne Para- 

 kresol keine rote, in Grün allmählich übergehende Färbung 



Die Proteosen Picks, die Peptone Kühnes, das Pepsinfibrin- 

 pepton a von Siegfried reagieren gegenüber einer Mischung von 

 Tyrosinase und Parakresol ebenso wie die Proteine. Es bildet sich 

 eine allmählich intensiver werdende rote Färbung aus. Das Pepsin- 

 fibrinpepton ß in Konzentrationen von weniger als 1% reagiert 

 ebenso. Bei Konzentrationen von 1 bis 2% geht die Färbung nach 

 24 Stunden in eine leicht violette über. Frankfurther (Berlin). 



F. W. Foreman. Die ProlinfraJcüon hei der Hydrolyse des Kaseins. 

 Isolierung von Aminohtäter säure. (Biochem. Zeitschr., LVI, 1/2.) 



Durch Entfernung einer chloroformlöslichen nicht kristal- 

 lisierenden Substanz aus der getrockneten Prolinfraktion des Kaseins 

 gelingt eine weitere Aufteilung der Aminosäuren. So wurde die bisher 

 in Eiweißprodukten unbekannte Aminobuttersäure aufgefunden, 

 ferner eine saure Substanz mit vermutlich einem Piperidinring, die 

 ein charakteristisches Gu-Salz gibt und die Hälfte des Stickstoffes 

 als Amino-N enthält. Fast reines Prolinkupfer erhält man durch 

 Kochen der alkoholischen Lösung der Aminosäuren der Prolin- 

 fraktion mit gepulvertem Gu(0H)2. Rewald. 



