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ist aber gegenüber Methylenblau ohne jede Einwirkung. Das 

 Koferment der tierischen Perhydrase kann die pflanzliche nicht für 

 die Nitratreduktion verwerten. Matouschek (Wien). 



A. Bach. Zur Kenntnis der Reduktionsfermente. V. Weiteres über 

 ' das Koferment der Perhydridase. Bildung von Aldehyden aus 

 Aminosäuren. (A. d. Privatlabor, d. Verf. in Genf.) (Biochem. 

 Zeitschr., LVIII, 3, S. 205.) 



Vollkommen zu Aminosäuren abgebautes Eiweiß (Abder- 

 haldens Erepton) liefert bei der Destillation seirter wässerigen 

 Lösung Aldehyde. Diese sind zunächst nur in der ersten Fraktion 

 des Destillates vorhanden. Nach 24stündigem Stehenlassen treten 

 sie wieder auf. Die Aldehyde sind also im Erepton nicht prä- 

 formiert, sondern entstehen erst bei der Destillation. Denn frische 

 Ereptonlösung reduziert auch weder alkalische Silberlösung, noch 

 färbt sie das Fuchsin-Bisulfit-Reagens, während die ersten Fraktionen 

 der Destillate dies tun. 



Die Bildung der Aldehyde aus Erepton kommt durch die 

 Streckersche Reaktion zustande. Die Oxydation der Aminosäuren 

 erfolgt auf hydro klastischem Wege. Der freie Sauerstoff dient nur 

 zur Regenerierung der reduzierten Wasserstoffakzeptoren. 



Die Tatsache, daß Erepton ein wirksames Koferment der Per- 

 hydridase ist, erklärt sich durch das Vorhandensein der Aldehyde. 

 Letztere dürfen dabei nur an einfache Radikale gebunden sein. 

 Kompliziertere Aldehyde (z. B. Aldohexosen), die mit den genannten 

 Silber- oder Fuchsinmischungen nicht direkt reagieren, sind für die 

 Perhydridase nicht verwertbar. Letztere ist also eine echte Alde- 

 hydase. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



R. Chodat und K. Schweizer. Über die desamidierende Wirkung 

 der Tyrosinase. (Biochem. Zeitschr,, LVII, 5/6, S. 430.) 



Chodat hatte (1912) angegeben, daß Tyrosinase bei der Ein- 

 wirkung auf p-Kresol sowie auf einige Phenole (z. B. Brenzkatechin) 

 in Gegenwart von Aminosäuren, Peptiden und Polypeptiden eine 

 Reihe schöner Farbreaktionen gebe. Anderseits fanden die Verff. 

 (1913), daß dieses Oxydationsferment unter gewissen Umständen 

 Aldehyde und \mmoniak aus Aminosäuren abszupalten vermöge. 



Die Untersuchung, ob bei der erstgenannten Reaktion die 

 Tyrosinase ebenfalls desamidierend wirke, gab positive Resultate. 

 Glukose verlangsamt diese Wirkung. 



Das häufige Vorkommen von Tyrosinase in den grünen Organen 

 der Pflanzen legt den Gedanken nahe, daß die Gegenwart von Formal- 

 dehyd in den Blättern auf die Wirkung dieses Ferments auf Glykokoll 

 oder glykokollhaltige Abbauprodukte der Eiweißstoffe zurückzu- 

 führen sei. Deshalb wurde die Beeinflussung der Reaktion durch 

 Chlorophyll und Belichtung untersucht. Es ergab sich, daß die 

 Bildung von Formaldehyd unter der Einwirkung von Tyrosinase 

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