Nr. 4 Zentralblatt für Physiologie. 235 



Eiweißstoffe und ihre Derivate, Autolyse. 



F. Bottazzi. Sülle proprietä colloidali della emoglohina. (Labor, fisiol. 

 speriment. R. Univ., Napoli.) (Arch. di fisiol., XI, 6, p. 397.) 



Das zur Untersuciiung verwendete Hämoglobin (oder besser 

 Methämoglobin) wurde dargestellt, indem die mit 1% NaGl-Lösung 

 gewaschenen Blutkörperchen gelöst und dialysiert wurden ; nach 

 zweiwöchentlicher Dialyse fallen alle Stromata aus, die überstehende 

 Lösung wurde weiter dialysiert. Wird die Dialyse gegen täglich ge- 

 wechseltes destilliertes Wasser lange Zeit (4 Monate) fortgesetzt, 

 so fällt schließlich fast alles Hämoglobin aus der Lösung aus. Eine 

 gut filtrierte Hämoglobinlösung erweist sich im Ultramikroskop 

 als optisch leer. Eine drei Monate lang unter Toluol dialysierte 

 Lösung fällt, sich selbst überlassen, allmählich teilweise aus ; 

 sie ist als eine unter den gegebenen Bedingungen übersättigte Lösung 

 anzusehen. Dieses ausgefallene Hämoglobin ist in Neutralsalzlösungen 

 unlöslich, wohl aber in Säuren und Alkalien sehr leicht löslich, letztere 

 Lösungen sind nicht hitzekoagulabel. Unvollständig dialysiertes 

 Methämoglobin wird beim Erhitzen opaleszent, flockt aber nicht aus, 

 während vollständig dialysiertes bei verhältnismäßig niederer Tem- 

 peratur (46 bis 53° G) koaguliert. Mit HCl versetzte dialysierte Hämo- 

 globinlösung gibt bei Behandlung mit Neutralsalzen (KCl, NaGl) 

 einen reichlichen Niederschlag, während Alkalihämoglobin von dem- 

 selben nur unvollständig gefällt wird. Dialysiertes Hämoglobin wan- 

 dert im elektrischen Felde an die Anode und fällt daselbst aus, es 

 ist daher elektronegativ. Zusatz sehr kleiner Mengen von Lauge 

 verhält sich analog, nur ist die Erscheinung noch ausgeprägter. Mit 

 HCl angesäuertes Hämoglobin ist elektropositiv. Während der 

 Dialyse verwandelt sich das Oxyhämoglobin zum größten Teil in 

 Methämoglobin. J. Matula (Wien). 



G. Baehr und E. P. Pick. Über Entgiftung der peptischen Eiweiß- 

 Spaltungsprodukte durch Substitution im ByTdischen Kern des Ei- 

 weißes. (A. d. pharm. Institut d. Univ. Wien.) (Arch. f. exper. 

 Pathol., LXXIV, 1/2, S. 73.) 



Werden Eiweißkörper (Pferde- und Rinderserum), welche 

 giftigwirkende Pepsinverdauungsproduktelie fern, jodiert, nitriert 

 oder diazotiert, so sind ihre Pepsinspaltprodukte nicht mehr imstande, 

 den ,,Peptonschock" zu erzeugen. Da sich die durch den Eintritt 

 der Jod-, Nitro- und Diazogruppe in das Eiweißmolekül hervor- 

 gerufenen Änderungen nach unseren bisherigen Kenntnissen haupt- 

 sächlich an dessen zyklischen Kernen abspielen und die die aus- 

 geführten Substitutionen eventuell begleitenden Spaltungsvorgänge 

 wahrscheinlich ohne Belang sind, dürften für die beobachtete ,, Ent- 

 giftung" der Eiweißkörper die an den zyklischen Kernen eingetretenen 

 Veränderungen verantwortlich zu machen sein. 



Bayer (Innsbruck). 



