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destilliertem Wasser, der Inhalt trübt sich und schließlich wird die 

 Membran gesprengt. Er bleibt unverändert in 0"9%iger NaGl-Lösung 

 und schrumpft auf Glyzerin. 



In stärkeren Salzlösungen ist das Verhalten jedoch ein anderes. 

 Solche von 2n NaCl, GaGlg, Mg Gig oder Mg SO4 bewirken keine 

 Schrumpfung, sondern eine Schwellung. Denn das Lezithalbumin 

 ist bekanntlich in solchen Salzlösungen löslich, es vermag aber kaum 

 oder gar nicht die Vitellinmembran zu durchdringen. In einer 50%igen 

 GaGlg-Lösung ist aber die Herauswanderung des Wassers so rapid, 

 daß doch die Schrumpfung überwiegt. 



Die Verff. beschreiben außerdem noch das Verhalten der Dotter 

 in verschiedenen organischen Lösungen. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



L. Blasel und J. Matula. Untersuchungen über phjsilcalisclie Zu- 

 stmiclsänderungen der Kolloide. XVI. Versuche am Desaminoglutin. 

 (Physik.-chem. Abt, d. biol. Versuchsanst. in Wien.) (Biochem. 

 Zeitschr., LVIII, 6, S. 417.) 



Die durch Säuren oder Alkalien gebildeten Eiweißsalze dachte 

 man sich bisher hauptsächlich entstanden durch die Anlagerung 

 der ersten an die endständigen Aminogruppen. Theoretisch wäre 

 aber (eventuell auch daneben) die Anlagerung der Säure an einen 

 binnenständigen Stickstoff des Eiweißkomplexes möglich. Auskunft 

 darüber konnte die Untersuchung eines Eiweißkörpers geben, dessen 

 endständige Aminogruppen durch irgendeinen Eingriff vernichtet 

 worden sind ; also eines Desaminoproteins. Wegen seiner Wasser- 

 löslichkeit ist hierzu das von Z. Skraup durch Einwirkung von 

 Natriumnitrat und Essigsäure auf Gelatine gewonnene Desamino- 

 glutin besonders geeignet. 



Es zeigte sich, daß bei diesem trotz der Abwesenheit von end- 

 ständigen Aminogruppen ebenfalls eine Salzsäurebindung erfolgt. 



Aus einer Anzahl von physikalischen Versuchen mit dem 

 Säuredesaminoglutin läßt sich schließen, daß auch vom normalen 

 Glutin und wahrscheinlich auch von den übrigen nichtdesamidierten 

 Eiweißkörpern mit Säuren Salze gebildet werden, sowohl durch 

 Bindung der Säure an einen innenständigen Stickstoff (wohl den- 

 jenigen der Peptidbindung) als auch durch Anlagerung an die end- 

 ständigen Aminogruppen. Die bisherigen Resultate machen es wahr- 

 scheinlich, daß die auf erstere Art entstandenen positiven Eiweiß- 

 ionen im Gegensatze zu jenen des letzteren Salzes nicht hydra- 

 tisiert sind. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



W. Pauli, M. Samec und E. Strauss. Untersuchungen über phjfi- 



halische Zustandsänderungen der Kolloide. XVII. Das optisrhe 



Drehungsvermögen der Proteinsahe. ■ (Physiol.-chem. Abt. d. biol. 



Versuchsanst, in Wien.) (Biochem. Zeitschr., LIX, 5/6, S. 470.) 



Von den vielen Ergebnissen dieser langjährigen Untersuchung 



sei erwähnt: Das Drehungsvermögen wird bei salzfreiem nativen 



