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L. Michaelis und A. Mendelssohn. Die Wirlungsbedingungen des 

 Lahferments. (Biochem. Zeitschr., LVIII, 4/5, S. 315.) 



Das Ergebnis der Untersuchung, mit welcher nicht eine Auf- 

 rollung des gesamten Labproblems beabsichtigt war, ist die Fest- 

 stellung von zwei optimalen Fällungspunkten für das Kasein. Das 

 eine ist das Optimum der Säurefällung. Es liegt bei einer H-Ionen- 

 konzentration von 2'5 . 10~^ Kalkgegenwart verschiebt es nach 



3 . 10~*. Dasjenige der Labfällung (bei Kalkgegenwart) liegt zwischen 



4 . lO"' und 1 . 10~^. In der dazwischen liegenden Zone 10~^ bis 

 10~^ wird das Kasein weder durch Säure noch durch Lab optimal 



. gefällt. Bei der Labwirkung handelt es sich also nicht einfach um 

 eine Verbreiterung der Zone der allgemeinen Säurewirkung. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



A. Bach. IJher das Wesen der sogenannten Tyrosinasewirkung. (A. d. 

 Privatlabor, d. Verf. in Genf.) (Biochem. Zeitschr., LX,2/3, 8.221.) 



Es gelingt sehr leicht, reine Phenolasen darzustellen, die dem 

 Tyrosin gegenüber ganz wirkungslos sind ; es gelingt aber nicht, 

 eine Tyrosinase herzustellen, die keine Phenolase enthielte ; die für 

 diesen Zweck von anderen Autoren vorgeschlagenen Methoden sind 

 irreführend. Daraus läßt sich die Vermutung ableiten, daß Tyrosinase 

 ein Gemisch darstellt von Phenolase mit einem Ferment, das die 

 Aminosäure unter Bildung von Kohlensäure und Ammoniak abbaut 

 und so das Tyrosin für Phenolase oder Peroxydase und Hydroperoxyd 

 angreifbar macht. Das Ferment wird Aminoazidase genannt, der 

 entstehende Körper dürfte p-Oxyphenylazetaldehyd sein. Dem ent- 

 spricht, daß bei der Wirkung von Tyrosinase auf Tyrosin oder auf 

 Gemische von p-Kresol und Aminosäuren ein kräftiger Reduktions- 

 prozeß neben dem Oxydationsvorgang einhergehen muß. Die Rot- 

 färbung, welche bei Sauerstoffzutritt in solchen Reaktionsgemischen 

 entsteht, weicht bei Abschluß des Sauerstoffs sehr rasch einer 

 Entfärbung ; Schütteln mit Luft bewirkt erneute Rötung. Wird n 

 der entfärbten Lösung die Tyrosinase durch Erhitzen entfernt,, 

 so ist auch reine Phenolase imstande, den Oxydationsprozeß weiter- 

 zuführen. Wird aber das Tyrosin-Tyrosinase- Gemisch von Anfang an 

 der Sauerstoffwirkung entzogen, so findet gar keine Einwirkung^ 

 statt; auch die Aminoazidase tritt nicht in Tätigkeit. Ein Wasser- 

 stoffakzeptor (wie etwa Benzochinon bei der Spaltung des Alanins 

 unter gleichen Bedingungen) scheint hier zu fehlen, und erst unter 

 dem Einfluß des Sauerstoffs aus dem Ferment gebildet zu werden ; 

 worauf dann das Tyrosin durch den Wasserstoff des Wassers und 

 durch den freien Sauerstoff abwechselnd oxydiert und reduziert 

 und so hydroklastisch gespalten werden kann. 



Malfatti (Innsbruck). 



L. Rosenthaler. Zur Kenntnis emulsinartiger Enzyme. (Biochem, 

 Zeitschr., LIX, 5/6, S. 498.) 



Bei der Emulsinwirkung kommt nicht nur die Hydrolyse drs 

 Amygdalins zu Mandelnitrilglukosid und Glukose (Amygdalase) und 

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