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die Hydrolyse des Mandelnitrilglukosids zu d-Benzaldehydzyan- 

 hydrin und Glukose (Prunase) sowie die Dissoziation des Benzaldehyd- 

 zyanhydrins in Beuzaldehyd und Blausäure (d-Oxynitrilase) in 

 Betracht, sondern auch (und zwar trennbar von der andern Wirkung) 

 die asymmetrische Synthese optisch aktiver Oxynitrile aus Aldehyden 

 und Blausäure (d-Oxynitrilese, g-Emulsin Rosenthaler). Bayliss 

 (Journ. of. Physiol, 1913) hatte die spezifische Natur dieses letzteren 

 Fermentes bestritten, indem er die hydrolysierende Wirkung seiner 

 Präparate nicht mit der Synthese optisch aktiver Oxynitrile, sondern 

 mit jener von Glukosiden in Vergleich zog. Die Kritik von Bayliss 

 wird als auf einem Mißverständnis beruhend hier zurückgewiesen. 



Malfatti (Innsbruck). 



P. Rona und Z. Bien. Zur Kenntnis der Esterase des Blutes. V. 

 (Biochem. Zeitschr., LIX, 1/2, S. 100.) 



Die Esterase des Kaninchenserums hat ihr Optimum bei einer 

 Wasserstoffionenkonzentration von zirka 10~^. Wirksam sind die 

 Anionen des Ferments. Die Säuredissoziationskonstante ist gleich 

 1 , 10~^. Demnach ist die Blutesterase zweifellos verschieden von 

 der Magenlipase ; vielleicht auch von der Darmlipase. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



A. Compton. The optimum temperature of salicin hydrolysis by enzyme 

 action is independent of the concentrations of Substrate and enzyme. 

 (Proc. of the Roy. Soc, Series B, LXXVII, 594, p. 245.) 



Wie aus den Untersuchungen des Verf. hervorgeht, ist für 

 eine Enzymwirkung von bekannter Dauer das Optimum der Tem- 

 peratur (die größte Aktivität des Enzyms) unabhängig von der Kon- 

 zentration des Substrats und von der des Enzyms. 



H. Landau (Berlin). 



H. D. Dakin und H. W. Dudley. Über ,,Glyoxalase^\ ein Enzym, 

 das Milchsäure aus Methylglyoxal bildet. Antwort an Neuberg, 

 (A. d. Harter Labor. New York.) (Biochem. Zeitschr., LIX, 1/2, 

 S. 193.) 



Gegenüber den Angaben von Neuberg (ibid. Bd. 55, Seite 501) 

 betonen Verff., daß Glyoxalase und Aldehydmutase ganz verschiedene 

 Enzyme sind. Trotz der oberflächlichen Ähnlichkeit ist der Mechanis- 

 mus der stattfindenden Reaktion von Grund aus verschieden ; ihre 

 Verteilung in dem lebenden Organismus ist durchaus verschieden ; 

 Pankreasextrakt, der die Einwirkung der Glyoxalase mit außer- 

 ordentlicher Vollständigkeit hemmt, hat keinen derartigen Effekt 

 auf Aldehydmutase. Die beiden Fermente haben nichts miteinander 

 zu tun. 



Glyoxal selbst wird unter passenden Bedingungen in der Leber 

 in Glykolsäure überführt. (Dazu Bemerkung von C. Neuberg. 

 Polemik.) Pincussohn. 



