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des Alkali unterworfen wird, erklärt. NaCl bewirkt eine Verringerung 

 der Viskosität einer Suspension, deren Viskosität bereits durch Milch- 

 säure erhöht war, vielleicht durch Verhinderung der Imbibition und 

 Dissoziation des ausgesalzenen Proteins. In dem Maße, als das 

 Protein sich löst, setzt es die Oberflächenspannung des Lösungs- 

 mittels herab. Dies gilt für alle Eiweißsubstanzen, die sich in Wasser 

 lösen. Milchsäure setzt ebenfalls die Oberflächenspannung des Wassers 

 herab. KOH bewirkt keine Änderung der Oberflächenspannung, 

 wohl aber HCl, während das Myoprotein teilweise ausfällt. Diese 

 zwei Erscheinungen sind nicht kausal, sondern zeitlich verbunden. 



J. Adler-Herzmark (Wien). 



K. Landsteiner. Über einige Eiweiß derivate. (A. d. Prosektur d. 

 k. k. Wilhelminenspital in Wien.) (Biochem. Zeitschr., LVIII, 

 . 4/5, S. 362.) 



Der in absolutem Alkohol suspendierte Niederschlag verdünnten 

 Pferdeserums wurde mit 1% alkoholischer Schwefelsäure 48 Stunden 

 bei 60*^ oder mit gesätttigter alkoholischer Salzsäure einen Tag bei 

 gewöhnlicher Temperatur behandelt. Das erhaltene fein verteilte 

 "vveiße Produkt läßt seine Artspezifizität vollkommen vermissen. 

 In der Absicht ein Azetylderivat zu erhalten, wurde der durch Alkohol- 

 fällung aus Pferdeserum gewonnene Eiweißniederschlag nach Waschen 

 mit Alkohol und Äther mit Azentanhydrid in bestimmten Mengen- 

 verhältnissen versetzt und 3 Stunden auf dem Wasserbad erwärmt, 

 die so gewonnene Substanz mit Alkohol und Wasser gewaschen 

 neutralisiert. Dieselbe wird von Pepsinsalzsäure und Trypsin in 

 schwach alkalischer Lösung nicht angegriffen und gibt in wässeriger 

 Lösung positive Eiweißreaktion nur mit dem Millonschen Reagens 

 (keine kirschrote, sondern völlig gelbe Farbe) und mit Triketo- 

 hydrindenhydrat eine negative Reaktion. Dieselbe Substanz konnte 

 durch Erwärmen mit Azetyl- und Benzoylchlorid gewonnen werden. 

 Auch die Methylierung des Eiweißes gelang in einem Überschuß 

 von Diazomethanlösung, die erhaltene Substanz reagierte nicht mehr 

 mit einem auf das durch Alkohol gefällte Eiweiß eingestellten Anti- 

 serum. Sie gibt eine schwächere Reaktion mit Triketohydrinden- 

 hydrat und mit dem Millonschen Reagens eine braungelbe Färbung. 

 Durch Laugenzusatz wird eine wässerige Lösung schwerer aufgehellt 

 als das Ausgangsmaterial und von Trypsin auch schwerer verdaut 

 als dieses. Zacherl (Wien). 



'G. H. Whipple. Fibrinogen. I. An investigation concerning its origin 

 and destrucfion in the body. (Americ. Journ. of Physiol., XXXIII, 

 1, p. 50.) 



3 Theorien über die Herkunft des Fibrinogens stehen zurzeit 

 zur Diskussion. Das Knochenmark und die weißen Blutkörperchen, 

 der Darm oder die Leber sollen in Betracht kommen. Whipple 

 bestimmte deshalb zusammen mit Gates, Utzinger, Krake und 

 Hooper den Fibrinogengehalt des Blutes von gesunden Hunden. 



