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ist also nicht alkalisch, sondern neutral oder sogar etwas sauer. Nur 

 der quergestreifte Muskel gibt den noch saureren Wert von 5.10"''. 



Teilweise ist dies allerdings durch postmortale Säuerung be- 

 dingt. Man kann diese aber durch sofortige Inaktivierung der säure- 

 bildenden Fermente durch Kochen des Gewebes (fast) verhindern. 

 Der wahrscheinlichste physiologische Wert während des Lebens 

 ergibt sich dann als 1*5. 10~'. 



Die konstante Hohe der postmortalen Säuerung ist wahrschein- 

 lich bedingt durch eine automatische Hemmung der Fermentwirkung, 

 sobald eine gewisse Säuremenge produziert ist. 



Wie sollte das Blut seine ,, saugende" Wirkung auf die im Stoff- 

 wechsel stetig produzierten Säuren des Gewebes ausüben, wenn 

 nicht ein Säuregefälle in der Richtung vorn Gewebe zum Blut bestände? 



Es ist wahrscheinlich, daß beim azidotischen Diabetes die im 

 Blute vermißte Erhöhung der Wasserstoffionenkonzentration über 

 den normalen Wert in den Geweben zu suchen ist. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



•W. Pauli und M. Hirschfeld. Untersuchungen über physikalische 

 Zustandsänderimgen der Kolloide. XVIII. Die Proieinsalze ver- 

 schiedener Säuren. (Biochem. Zeitschr., LXII, 3/4, S. 245.) 



In den gleichen Konzentrationen einer schwächeren Säure 

 wird weniger an Eiweiß gebunden als in einer stärkeren. Die Bindung 

 von Schwefelsäure bleibt nur um ein geringes hinter der von Salzsäure 

 zurück, während der aus Essigsäure weggebundene Anteil ungefähr 

 ein Drittel davon beträgt. 



Wenn die Zähigkeit und die optische Drehung des Albumins 

 mit Schwefelsäure tief unter derjenigen des Albuminchlorids liegt 

 und darin von der viel schwächeren Oxal- und Monochloressigsäure 

 übertroffen wird, so hängt dieses noch unaufgeklärte Verhalten, 

 wie die elektrometrischen Messungen zeigen, jedenfalls nicht mit 

 einer verringerten Bindung von Schwefelsäure durch das Albumin 

 zusammen. 



Vergleichsversuche über die Wirksamkeit verschiedener Säuren 

 auf Albumin und Glutin ergaben, daß letzteres etwas weniger Säure 

 zu binden vermag als die gleiche Menge Albumin, 



Die von mehreren Autoren noch angezweifelte hydrolytische 

 Dissoziation der Albuminsalze wird auch in dieser Untersuchung 

 wieder bestätigt. D. h. die Salze von Proteinen mit Säuren ionisieren 

 im allgemeinen typisch unter Dissoziation des Säureanions und unter- 

 liegen einer, bei Berücksichtigung des mehrwertigen basischen Cha- 

 rakters des Eiweißes, durchaus normalen hydrolytischen Dissoziation. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



M. H. Fischer und A. Sykes. Über den Einfluß einiger Nichtelek- 

 trolyte auf die Quellung von Protein.) Joseph Eictiberg-Labor. f. Phy- 

 siol. d. Univ. Cincinnati.) (Zeitschr. f. Kolloidchem., XIV, 5, S.215.) 

 Die Nichtelektrolyte sind von nicht so untergeordneter Be- 

 deutung auf die Ouellung der Proteine, wie dies einige Anhänger 



