Nr. 11 Zentralblatt für Physiologie. $3^ 



Fermente. 



H. Euler und K. G. Dernby. Untersuchungen über die chemische 

 Zusammensetzung und Bildung der Enzyme. (Biochem. Labor, d. 

 Hochschule Stockholm.) (Ze'itschr. f. physiol. Ghem., LXXXIX, 

 6, S. 408.) 



Euler hatte eine bedeutende Steigerung der Inversionsfähigkeit 

 der Hefe gefunden, wenn sie mit zuckerhaltigen Nährlösungen vor- 

 behandelt worden war. Wahrscheinlich beruht dies auf einer Erhöhung 

 des Invertasegehaltes. 



Es zeigte sich, daß diese Vorbehandlung auch günstig wirkt auf 

 die für die Entwicklung der Hefe so wichtigen proteolytischen Enzyme. 

 Allerdings könnte man die beobachtete Beschleunigung der 

 enzymatischen Proteolyse eventuell auch so deuten, daß unter dem 

 Einfluß der Vorbehandlung Eiweißkörper entstehen, welche leichter 

 als die älteren, bereits in der Hefe vorhandenen gespalten werden. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



A. Blagowestschenski. Zur Frage der Reversihilüüt der Invertase- 

 ivirkung. (Pflanzenphysiol. Institut d. Univ. ^München.) (Biochem. 

 Zeitschr., LXI, 5/6, S. 446.) 



Es sind keine Anzeichen für eine enzymatische Synthese des 

 Rohrzuckers vorhanden. Wollte man eine Saccharosesynthese in 

 Lösungen von geringerer Konzentrationen als 50% suchen, so müßte 

 man nach den Ergebnissen von Osaka sofort in Widerspruch mit dem 

 zweiten Satz der Thermodynamik geraten. Es sind keine ,, Reversio- 

 nen" im Sinne von Kohl bei der Invertasewirkung auf die Saccharose 

 zu verzeichnen. 



Die Geschwindigkeitsänderung bei der Hydrolyse äußert sich 

 durch die gewöhnliche Gleichung der monomolekularen Reaktionen. 

 Eine Abnahme der konstanten Größe beim Reaktionsende wird 

 wahrscheinlich durch Bindung der Invertase mit Hydrolysenpro- 

 dukten verursacht. 



Es ergibt sich die Möglichkeit der Maltase- (respektive Iso- 

 maltase-) Synthese bei der Einwirkung der Invertasepräparate auf 

 die Invertzuckerlösungen. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



E. St. Edie. Action of pepsin and trypsin on one another. (Prelim. 

 Paper.) (Physiol. Dept., Aberdeen Univ.) (Biochem. Journ., VIII, 

 2, p. 193.) 



Die Untersuchungen über die gegenseitigen Beeinflussungen 

 von Pepsin und Trypsin wurden angestellt, um die vielfachen Wider- 

 sprüche in der Literatur aufzviklären. 



Überschuß von Trypsin hindert die Proteinverdauung durch 

 Pepsin in saurer Lösung. Das Pepsin wird dabei aber nicht durch das 

 Trypsin zerstört. Teilweise wird diese Trypsinwirkung aufgehoben, 

 wenn es vorher gekocht worden war. Wahrscheinlich lasrert sich 



