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Das früher vom Verf. aus Gelatine bei zirka 8monatlicher 

 Verdauung- gewonnene Propyl-glycin-anhydrid konnte möglicherweise 

 das Produkt einer sekundären Reaktion sein. Da es sich außerdem 

 im Schmelzpunkt vom synthetisch dargestellten Propyl-glycin-anhydrid 

 unterschied, prüfte Verf. seine frühere Untersuchung nach. Die Ver- 

 dauung wurde nur 24 Tage andauern gelassen. Der genannte Körper 

 ließ sich ohne Schwierigkeit isolieren und es zeigte sich, daß der- 

 selbe während der Einwirkung des Enzyms eine partielle Racemi- 

 sieruug erleidet, was von Einfluß auf den Schmelzpunkt ist. Die 

 optisch-inaktive Form besitzt einen niederen Schmelzpunkt und größere 

 Löslichkeit in einem Alkohol- Äthergemisch. M. Henze (Neapel). 



H. R. Procter. Über die ErmvirhüKj verdünnter Säuren und Salz- 

 lösungen auf Gelatine. (Kolloidchem. Beihefte II, 6/7, S. 243.) 



Zur Erklärung einiger Quellungsphänomene wird eine chemische 

 Verbindung- der Gelatine mit Säuren und Basen angenommen. 



Die Gallerte scheint aus einem Netzwerk von Gelatinemolekülen 

 zu bestehen. Die zelluläre Struktur von mikroskopischen Dimensionen 

 (van Bemmelen, Bütschli) kommt jedoch nur bei gehärteten und 

 durch Wasserentziehung geschrumpften Gallerten vor. Bei solchen,, 

 welche durch normale Erstarrung einer wässerigen Lösung ent- 

 standen, haben dagegen die (mit Wasser gefüllten) Zwischenräume 

 nur molekulare Dimensionen. 



Mit der Muskelkontraktion wird folgendes verglichen: Eine 

 Platinanode wurde in einem Gallertzylinder eingebettet und dieser 

 in eine Salzlösung getaucht, in die auch die Kathode hineinragte. 

 Bei Stromdurchsendung trat eine Kontraktion der Gallerte ein. 



Liesegang- (Frankfurt a. M.). 

 D. van Slyke. Ei7ie Methode zur quantitativen Bestimmung der ali- 

 phatischen Aminogruppen; einige Anwendungen derselben in der 

 Chemie der Proteine, des Harnes und der Enzyme. (Ber. d. Chem. 

 Ges. XLIII, S. 3170.) 



Es wird ein Apparat beschrieben, der zur Bestimmung der 

 Aminogruppen aliphatischer Verbindungen dienen soll, die bekanntlich 

 durch salpetrig-e Säure abgespalten werden und deren Stickstoff dabei 

 gasförmig frei wird. Verf. mißt denselben volumetrisch. 



In Form eines kurzen Referates läßt sich die Arbeit nicht 

 wiedergeben. Verf. gibt zunächst eine Übersicht der natürlich vor- 

 kommenden Verbindungen hinsichtlich der Reaktionsfähigkeit ihrer 

 Aminogruppen. Ferner wird an einem Beispiel gezeigt, inwieweit 

 sich das Verfahren zur quantitativen Bestimmung des Prolins bei der 

 Estermethode der Protein(Kasein)hydrolyse bewährt. Des weiteren 

 wird gezeigt, wie sich eine Analyse der Proteine auf genanntem 

 Wege durchführen läßt, wozu die hydrolytischen Produkte zunächst 

 durch Phosphorwolframsäurefällung in 2 Gruppen geteilt werden. 

 Ferner verwendet Verf. sein Verfahren zur Bestimmung; des 

 Aminostickstoffes im Harn, nachdem der Harn zunächst durch Be- 

 handlung mit Schwefelsäure im Autoklaven vom Harnstoff befreit 

 worden ist. 



