Nr. 6 Zentralblatt für Physiologie. 239 



Verseifung: der Azetylverbindung mit Barythydrat wird das freie 

 |3-Menthollaktosid gewonnen; es bildet konzentrisch angeordnete nadei- 

 förmige Prismen mit 4 Molekülen Kristallwaser, die von 110** ab 

 unscharf schmelzen. Der Körper ist löslich in heißem Alkohol, schwer 

 löslich in heißem Eisessig, Spezifische Drehung im Mittel [a] ^ =: — 

 38"04". Durch Emulsin wird das Laktosid zu 857o gespalten; Hefe- 

 extrakt greift es nicht an. Bei subkutaner Zufuhr wird es vom 

 Kaninchenorganismus nicht gespalten; es verursacht Blasenlähmung. 

 Aus Harn von Kaninchen, denen täglich 2 bis 3 g Menthol 

 per os gegeben worden war, wurde die Mentholglukuronsäure ge- 

 wonnen. Der Schmelzpunkt der trockenen Substanz ist wegen der 

 starken Wasseranziehung schwer zu bestimmen. Sie sintert von 92*^ 

 ab und ist gegen llO*^ geschmolzen. Drehungsvermögen in absolutem 

 Alkohol war[ß]i;= — 104-1'^ bis — 104-6o. Pincussohn (Berlin). 



H. Handovsky und R. Wagner. Über einige physikalisch-chemische 

 Eigenschaften von Lecitkinermdsionen und Lecithineiweißmischungen. 

 (Biochem. Zeitschr. XXXI, S. 32.) 



Die Versuche sind mit einer l*5*'/'oigen wässerigen Emulsion 

 eines aus Eiern gewonnenen Lecithingemisches mit 4'7'^/oiger Asche 

 angestellt. Die innere Reibung einer solchen Lecithinemulsion ist be- 

 deutend größer als die des Wassers; durch Elektrolytzusatz (Säuren, 

 Basen, Salze) wird sie vermindert, durch indifferente Narkotika wird 

 sie fast nicht verändert. 



Die durch HCl hervorgerufene Lecithinfällung kann durch Salze 

 in Konzentrationen, die selbst nicht hemmen, gehemmt werden. 



Das in einem sehr elektrolytarmen Serum eben noch in Lösung 

 gehaltene Globulin wird durch Lecithin gefällt. Diese Fällung wird 

 durch Neutralsalze gehemmt. 



Weder Fällungs- noch Viskositätsuntersuchungen lassen eine 

 Bildung von Kolloidkomplexen aus Lecithin und neutralem Serum- 

 albumin erkennen, wenn das Lecithin in Form einer Emulsion in 

 Reaktion tritt. A. Kanitz (Leipzig). 



L. Michaelis und H. Davidsohn. Trypsin und Pankreasnukleo- 

 proteid. (Biochem. Zeitschr. XXX, S. 481.) 



Die isoelektrische Konstante des Trypsins wurde durch Über- 

 führung etwas größer als 1'35 . 10~^ gefunden. Bei der damit 

 praktisch übereinstimmenden Wasserstoffionenkonzentration von 

 2"6 . 10~* liegt das Flockungsoptimum eines aus Pankreasextrakten 

 fällbaren a-Nukleoproteids, das beinahe das gesamte Trypsin der 

 Lösung in sich schließt, das aber auch aus solchen Pankreas- 

 extrakten gewonnen werden kann, welche keine tryptische Wirkung 

 haben. In diesem Falle wirkt auch das Nukleoproteid nicht tryptisch. 

 Das Trypsin stellt wahrscheinlich eine sehr leichte chemische Modi- 

 fikation des Nukleoproteids dar. Unter dieser Voraussetzung ist die 

 Ausfällung des Nukleoproteids im Isoelektrischen Punkt gleichsam 

 eine Reindarstellung des Trypsins. Das Flockungsoptimum des 

 /3-Nukleoproteids (1*2 . 10"^) und des bei seiner Darstellung abge- 



