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globins für seine Aktivierungsfähigkeit in Betracht kommt, ergibt 

 sich daraus, daß die bei vorsichtiger Zersetzung und bei der Selbst- 

 verdauung gebildeten Spaltprodukte annähernd die gleiche Wirk- 

 samkeit besitzen wie frisches Hämoglobin. Anderseits büßen die 

 Spaltungs- und Umwandlungsprodukte infolge brüsker Einwirkungen 

 ihr Aktivierungsvermögen größtenteils ein. 



Verf. glaubt, daß die Aktivierung von Peroxyden durch den 

 Blutfarbstoff nicht etwas funktionell Wesentliches ist, sondern daß 

 ihr nur eine zufällige Bedeutung zukommt. Sie rührt nur daher, daß 

 der Organismus zum Sauerstofftransport nach den Geweben sich der 

 Fähigkeit einer komplexen Eisenverbindung bedient. Gase und Bil- 

 dung lockerer Additionsprodukte aufzunehmen. Anderseits gibt es 

 im Organismus komplexe Eisenverbindungen nach Art des Hämo- 

 globins, deren wesentliche Funktion die Verwertung superoxyd- 

 artig gebundenen Sauerstoffes für die weitere Oxydation ist. Die 

 Angabe von Bach und Tscherniak, daß gereinigte wirksame 

 Peroxydasepräparate völlig eisenfrei gefunden worden sind, scheint 

 einer genauen Nachprüfung zu bedürfen. 



Bei der Zurückführung des wahrscheinlichen Mechanismus der 

 Oxydasen, Peroxydasen und Katalasen auf eine wesentlich anorga- 

 nische Grundlagei kommt Verf. zu dem Schluß, daß diese Ferment- 

 wirkungen immer in solchen Fällen zu erwarten sind, in denen 

 Verbindungen vorliegen, die erstens in mehreren Oxydationsstufen 

 existieren können, die sich zweitens unter Bedingungen befinden, 

 bei denen sie mit molekularem Sauerstoff, beziehungsweise Wasser- 

 stoffsuperoxyd zu unbeständigen Molekularverbindungen zusammen- 

 treten können, drittens deren Oxydierbarkeit unter diesen Bedin- 

 gungen reversibel ist, die also sowohl aus der niederen in die 

 höhere als auch aus der höheren in die niedere Oxydationsstufe 

 übergeführt werden können. Pincussohn (Berlin). 



H. Brockmann. Über gruppenspezifische Strukturen des tierischen 

 Blutes. (Zeitschr. f. Iniraunitätsforsch. IX, S. 87.) 



Die wichtigsten Ergebnisse der zahlreichen Absorptionsver- 

 suche von Normal- und Immunagglutinin menschlicher und tierischer 

 Sera durch Menschen- und Tierblutkörperchen sind folgende: Hunde- 

 und Rinderblut, nicht aber Vogelblut absorbiert menschliches 

 Isoagglutinin ß (nach v. Dungern und Hirschfeld). Die meisten 

 Hunde-, Rinder- und Vogelsera besitzen gegen Menschenblut mit 

 Struktur a oder ß gerichtete Agglutinine, doch ist das im tierischen 

 Serum befindliche Agglutinin B nicht identisch mit dem mensch- 

 lichen Isoagglutinin ß. Menschensera zeigen nach Absorption durch 

 Hundeblut bloß in einem Teil der untersuchten Fälle noch gruppen- 

 spezifische Agglutinine für andere Hundeblutarten. Wo sich aber 

 diese spezifischen Strukturen nachweisen lassen, läßt sich auch ihre 

 Unabhängigkeit von Struktur a und ß zeigen. Menschensera ver- 

 mögen einige Rinderblutarten zu agglutinieren, andere nicht. Die 

 agglutinierten Blutarten verhalten sich Abrin gegenüber ebenso wie 

 die nicht agglutinierten. Auch gruppenspezifische Strukturen sind 



