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Alanyl-glycin erhalten. Daneben wurde manchmal auch Glycyl-1- 

 tyrosin und wahrscheinlich auch d-Alanyl-1-tyrosin beobachtet; vor 

 allem aber das Tripeptid d-Alanyl-glycyl-1-tyrosin. Diese Substanz 

 konnte in kristallisierter Form und in ziemlicher Menge (5"6 g aus 

 3 kg Seide) aus italienischer Seide erhalten und definiert wer Jen; 

 siehe Original. 



Bei Hydrolyse von Hörn aus Kuhklauen mit Barytwasser wurde 

 ein noch nicht näher definiertes kristallisierendes Pepton nachge- 

 wiesen, das sicher Tyrosin, Zystin, Tryptophan und Glutaminsäure 

 wahrscheinlich noch andere Aminosäuren enthält; auch bei der Pan- 

 kreatinverdauung von Kasein wurde ebenfalls ein schwefelhaltiges 

 Polypeptid gefunden. Malfatti (Innsbruck). 



E. Abderhalden und A. Weil. Über den Gehalt ägijptischer Mu- 

 mien an Eiiveiß und Eiweißahhanprodickten. (Aus dem physiolo- 

 gischen Institute der tierärztlichen Hochschule in Berlin.) (Zeit- 

 schrift f. physiol. Chem. LXXII, 1/2, S. 15.) 



Außer der in Wasser unlöslichen Eiweißsubstanz, bei deren 

 Hydrolyse hauptsächlich der hohe Leucingehalt auffiel, enthält die 

 Muskelsubstanz der Mumien auch wasserlösliche Peptide. Darunter 

 in freiem Zustande Glykokoll, Alanin, Valin, Leucin, Asparaginsäure, 

 Glutaminsäure, Prolin und besonders viel Phenylalanin, aber kaum 

 Tyrosin und Tryptophan. Daneben enthält aber der wässerige Ex- 

 trakt des Mumienmuskels auch reichlich peptonartige Stoffe. Das 

 beweist, daß der Einbalsamierungsprozeß die Autolyse nicht voll- 

 ständig aufgehalten hat; auch die Fette wiesen Zersetzung auf, da 

 sich reichlich Kristalldrusen von Palmitin- und Stearinsäure vor- 

 fanden. 



Der Wassergehalt des aspara ginsauren Kupfers, das zur Ab- 

 trennung dieser Aminosäure wertvolle Dienste leistet, ist in der 

 Literatur vielfach falsch angegeben. Er beträgt für lufttrockenes 

 Salz 5 Moleküle. Malfatti (Innsbruck). 



E. Abderhalden und H. Schmidt. Vber die Vericendung von Tri- 

 ketohjdrindenliydrat zum Nachweis von FAweißstofen und deren 

 Äbhaustufen. (Aus dem physiologischen Institute der tierärztlichen 

 Hochschule in Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LXXII. 1/2, 



S. 37.) 



Das Triketohydrinden gibt nach S. Ruhemann mit Eiweiß- 

 stoffen und deren Derivaten Blaufärbung. Die Nachprüfung an sehr 

 zahlreichen Stoffen ergab, daß die Reaktion nur eintritt bei Sub- 

 stanzen, welche mindestens eine freie Amine- und eine freie Kar- 

 boxylgruppe enthalten. Diketopepirazine z. B. geben die Reaktion 

 nicht, ebensowenig Prolin, Oxyprolin etc., die eine Iminogruppe be- 

 sitzen. Harndialysate und enteiweißtes Blut gaben die Reaktion 

 auch, obwohl z. B. im Rückstand des letzteren (entsprechend 8 1 

 Blut) durch Veresterung keine Aminosäuren nachweisbar waren. Die 

 Versuche werden fortgese-tzt. Malfatti (Innsbruck). 



