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E. Abderhalden und K. Kautzsch. Beitrag zur Kenntnis methy- 

 lierter Polypeptide. (Aus dem physiologischen Institute der tier- 

 ärztlichen Hochschule in Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. Cheni. LXXII, 

 1/2, S. 44.) 



Es g-elang nach dem P. Griol» sehen Verfahren mit Jodraethyl 

 in alkalischer Lösung im Dipeptid Leucylglycin die freie Aminogruppe 

 erschöpfend zu methylieren und so das Trimethyl-Leucylglycin, das 

 Betain dieses Dipeptides, darzustellen. Malfatti (Innsbruck). 



E. Abderhalden und G. Zemplen. Partielle Hydrolyse der Timi- 

 hatenzeUulose. Bildung von CeUohiose. (Aus dem physiologischen 

 Institute der tierärztlichen Hochschule in Berlin und aus dem 

 chemischen Institute der Hochschule für Porstwesen in Selmecz- 

 bauya.) (Zeitschr. f. physiol. Cheni. LXXII, 1/2, S. 58.) 



Das Tunicin, die Tunikatenzellulose, ist sehr nahe verwandt, 

 vielleicht sogar identisch mit der Pflanzenzellulose. Durch Einwir- 

 kung von Essigsäureanhydrid konnte daraus eine Oktoazetylcello- 

 biose erhalten werden, die jener aus Filtrierpapier in allem gleicht. 

 Die daraus durch Verseifung erhaltene Cellobiose konnte auch kri- 

 stallisiert erhalten werden und lieferte ein Osazon, das sich identisch 

 mit jenem der Pflanzencellobiose verhielt. Malfatti (Innsbruck). 



A. Harden and D. Norris. The diacethyl reaction for protein 



(Biochem. Labor., the Sister Institute.) (Journ. of Physiol. XLII, 



p. 332.) 



In Fortsetzung einer älteren Arbeit vqn Harden (Proc. Royal 

 See. LXXVII, 424) untersuchten Verff., welche Gesetzmäßigkeit der 

 Orangefärbung zugrunde liegt, die Diacetyl mit verschiedenen 

 Stoffen gibt. Es zeigt sich, daß die Stoffe alle die Atomgruppierung' 

 NH: C{NH2).NHR haben, d. h. die eines substituierten Guanidins. 

 Allerdings geben umgekehrt nicht alle Körper die Reaktion, die 

 diese Atomgruppierung besitzen, es kommt offenbar auf die Natur 

 des Restes R an. Positiv ist das Ergebnis bei Arginin, Kessels 

 Agmatin, Kroatin, Diacyanamid und Guanidoessigsäure, sowie manchen 

 Proteinen, wie Klupein, Wittes Pepton, Gelatine. Bei den Proteiden 

 ist neben der Rosafärbung noch eine gründliche Fluoreszenz zu be- 

 obachten, die nach der Hydrolyse verschwunden ist. 



Brigl (Berlin). 

 D. Dale and G. Mines. Observation on the physiological action of 



d- and l-tetrahydroquinaldine. (Proc. physiol. Soc, March 1911, 



P. 31.) 



Sehr reiner d- und 1-Tetrahydro-Methylchinolin, dargestellt nach 

 Pope und Rean (Journ. ehem. soc. transl., LXXV, p. 1066), wurden 

 in Form des Chlorhydrates und des Salzes mit Brorakampfer- 

 sulfosäure untersucht auf ihre Wirkung auf das Froschherz 

 und den Muskel. Im ersten Fall ergaben beide optische Antipoden 

 denselben Effekt, den Herzschlag verlangsamend, dem Muskel gegen- 

 über erwies sich die 1-Komponente als die um die Hälfte stärkere. 



Brigl (Berlin). 



