ZENTRALBLATT 



für 



PHYSIOLOGIE. 



Organ der Deutschen Physiologischen Gesellschaft. 



Mit der „Bibliographia physiologica" als Beiblatt. 



Unter Mitwirkung der Physiologischen Gesellschaft zu Berlin 



und der Morphologisch-Physiologischen Gesellschaft zu Wien 



herausßeKeben von 



Professor 0. v. Fürth Reg.-Rat Prof. A. Kreidl Professor H. Piper 



Um ein schnelleres Besprechen der erscheinenden Literatur zu er- 

 möglichen, werden die Herren Autoren dringend gebeten, die Separat- 

 abdrücke ihrer Arbeiten so bald als möglich an die Herausgeber einsenden 

 zu wollen, u. zw. Arbeiten biophysikalischen Inhaltes an Herrn Alois 

 Kreidl, Wien IX/3, Währingerstraße 13, und Herrn H. Piper, Berlin N. 4, 

 Hessische Straße 3/4, Arbeiten biochemischen Inhaltes an Herrn Otto von 

 Fürth, Wien IX/3, Währingerstraße 13. 



Allgemeine Physiologie. 



A. Kossei und E. L. Kennaway. Über Nitroclupein. (Aus dem 

 physiologischen Institut in Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. 

 LXXII, 5/6, S. 486.) 



Clupein mit rauchender Schwefelsäure und Salpetersäure unter 

 Eiskühlung verrieben, liefert ein rein weißes, in Wasser und Säuren 

 unlösliches, in Alkalien aber lösliches Nitroclupein, Bei der Hydro- 

 lyse dieser Substanz wird nun die Nitrogruppe in Verbindung mit 

 dem Arginin als Nitroarginin abgespalten. Dasselbe Nitroarginin 

 konnte auch aus Rechtsarginin dargestellt werden. Da die Nitro- 

 gruppe dabei fast sicher an die freie Aminogruppe des Guanidin- 

 anteiles im Arginin herantritt, ist mit gleich hoher Wahrscheinlich- 

 keit festgestellt, daß diese Aminogruppe im Clupein frei, d. h. an 

 Peptidbindungen nicht beteiligt ist. Damit ist eine Möglichkeit ge- 

 boten, die Art der Bindung gewisser Bausteine des Eiweißmoleküls 

 auch in anderen Proteinen zu bestimmen. Malfatti (Innsbruck). 



D. Ackermann. Über das ß-Alanin als bakterielles Aporrhegma. 

 (Aus dem physiologischen Institut in Würzburg.) (Zeitschr. f. BlüL 

 LVI, S. 87.) 



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