538 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 16 



Wesentliche Unterschiede im Verhalten der Organextrakte 

 verschiedener Tiere ergaben sich im allgemeinen nicht. 



Monobutyrin und Tributyrin zeigten keine prinzipiellen Unter- 

 schiede, Liesegang (Prankfurt a. M.). 



K. Meyer. Zu7' Kenntnis der Bakterienproteasen. (Biochem. Zeitschr. 

 XXXII, S. 274.) 



Die zur Untersuchung gelangten Flüssigkeiten wurden beim 

 Bacillus prodigiosus durch Reichel-Kerzen filtriert, beim Bacillus 

 pyocyaneus durch einfache Filtration gewonnen. Das Reaktions- 

 optimum der beiden Proteasen liegt bei ganz schwach alkalischer 

 Reaktion; demnach sind diese Enzyme vom Tryptasentypus. Die 

 Prodigiosus- und Pyocyaneusprotease sind koktostabil. Zwischen 56 

 und 85^ je nach dem Enzym, tritt mehr oder weniger vollständige 

 Inaktivierung ein, die auch durch Erwärmen auf 100" nicht auf- 

 gehoben wird. Zymoide wurden bei den Inaktivierungstemperaturen 

 nicht beobachtet. Bei 100° findet trotz der Koktostabilität keine 

 Verdauung statt. Rewald (Berlin), 



K. Meyer. Über Äntihakterienproteasen. (Biochem. Zeitschr. XXXII, 

 S. 280.) 



Werden Kaninchen mit Prodigiosus und Pyocyaneusprotease 

 immunisiert, so lassen sich antiproteasenreiche Sera erzielen. Die 

 Antiproteasen, die in der Globulinfraktion enthalten sind, können 

 ohne Schädigung Ys Stunde auf 75° erhitzt werden; bei 85*^ 

 werden sie geschädigt, bei 100"^ vernichtet. Petrolätherextraktion 

 schwächt die Antiprotease. Wirkt das Serum vor Beginn der Ver- 

 dauung auf die Protease ein, so wird dieselbe nicht geschwächt; 

 auch tritt das Danyzsche Phänomen zwischen Protease und Anti- 

 protease nicht ein. Eine vollständige Bindung findet zwischen diesen 

 beiden auch nicht statt, so daß beim Überschuß von Antiprotease 

 geringe Verdauungskraft bestehen bleibt. Wird ein neutrales Pro- 

 tease-Antiproteasegemisch auf 100° erhitzt, so wird es wieder pro- 

 teolytisch wirksam. Die Antiproteasen sind streng spezifisch. 



Rewald (Berlin). 



E. Weil und W. Spät, Über den Mechanismus der Komplement- 

 bindimg bei Antieiiveißseris. (Biochem, Zeitschr. XXXIII, 1 3, 

 S, 63.) 



Es besteht eine Übereinstimmung darüber, daß die Veranke- 

 rung zwischen Antigen und Antikörper die Vorbedingung für die 

 Bindung des Komplements darstellt. Nun konnten die Verff. nach- 

 weisen, daß diese unerläßliche Voraussetzung für die Annahme der 

 Ehrl ich sehen Seitenkettentheorie für die Eiweißantisera nicht zu- 

 trifft. Im Gegenteil ist die Verankerung für das Auftreten der spe- 

 zifischen Reaktion ganz bedeutungslos. Beim Zustandekommen spe- 

 zifischer Reaktionen ist somit die haptophore Gruppe unbeteiligt. 

 Die Verankerung des Immunkörpers bildet nicht die Bedingung der 

 spezifischen Reaktion, sondern ist eine sekundäre Erscheinung im 

 Verlaufe derselben. K. Gla essner (Wien). 



