1020 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 22 



CH2.CO.NH2.CO.NH.GH2.GOOH 



I 

 N -OH 



/ I \ 

 GH, GH, GH, 



respektive 



GH,.GO.NH,.GO.NH.GH,.GO 



N -O 

 / I \ 



GH3 GH3 GH3 

 gewonnen. W. Ginsberg (Halle a. d. S.). 



E. Abderhalden und P. Hirsch. Darstellumj von Jodfettsäurever- 

 hindungen. Verhalten einiger derselben im tierischen Organismus. 

 (A. d. Physiol. Institut der Tierärztl. Hochschule Berlin.) (Zeitschr. 

 f. physiol. Ghem., XXXV, 1/2, S. 38.) 



Darstellung von Jodazetylglyzin, d-1-a-Jodpropionylglyzin, 

 dl-a-Jodpropionyl-dl-Alany], dl-o:-.Jodpropionyl-dl-Alaninäthylester, 

 Dijodelaidylglyzin, Dijodelaidylglyzinäthylester, Dijodelaidyl-dl- 

 Alanin, Dijodelaidyldijodtyrosin, Jodbehenylglyzin, Verfütterung 

 einiger, von diesen Körpern und von Dijodbrassidinsäureäthylester. 

 Das Jod der Dijodelaidinsäure und des Dijodelaidylglyzins wird 

 völlig resorbiert und langsam ausgeschieden. Der Athylester der 

 letzteren Verbindung wird schlecht resorbiert, ebenso Dijod-1-Tyrosin 

 und Dijodelaidyldijod-1-Tyrosin. Das resorbierte Jod wird sehr 

 langsam ausgeschieden. Dijodbrassidinäthylester wird besser re- 

 sorbiert. W. Ginsberg (Halle a. d. S.). 



A.Oswald. Gewinming von 3' 5 Dijodtyrosin aus Jodeiweiß. (III. Mit- 

 teilung.) Gewinnung desselben aus Jodkasein. (A. d. Agrikultur* 

 ehem. Laboratorium des Eidgenössischen Polytechnikums in Zürich.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Ghem., LXXIV, 3, S. 390.) 



Die Erfahrungen am jodierten Hühnereiweiß hatten gezeigt, 

 daß selbst tyrosinhaltiges Jodeiweiß kein Jodtyrosin unter seinen 

 Spaltungsprodukten zu liefern braucht. Ähnliche Resultate zeitigte 

 die Untersuchung des Jodkaseins. Von den 12 bis 14% organisch 

 gebundenen Jods im Jodkasein ist bloß ein geringer Teil — 4 bis 

 5% Gesamtjods — an Tyrosin gebunden. Es ist also nur etwa der 

 zehnte Teil des vorhandenen Tyrosins in Form von Dijodtyrosin 

 abspaltbar. Welche andere Gruppen sich an der Jodbindung noch 

 beteiligen, konnte nicht festgestellt werden. Malfatti (Innsbruck). 



P. A. Levene, D. D. van Slyke and F. J. Birchard. The parti^l 

 hydrolysis of proteins. (HI.) Qn ßhrin protoalbumose. (From the 

 Rockefeiler Inst, for Med. Research, New York.) (Journ. of biol. 

 Ghem., X, 1, p. 57.) 



