ßO R- Cbodat. 



Für saubere und unzweideutige Untersuchungen kann ausschlielilieh 

 die mittelst der unter Ziffer A und B l)ezeiclineten Methoden dargestellte 

 Tvrosinase benutzt werden. Bis jetzt ist nur mit Methode B eine Tyrosinase 

 zu präparieren, die zugleich frei soAvohl von Lakkase wie von Peroxydase 

 ist. Die erwähnte Kartoffeltyrosinase hat, wiewohl schwach, vor der un- 

 reinen Pilztyrosinase, wie sie von den meisten Forschern bis jetzt benutzt 

 wurde, den \orteil. von Aminosäuren frei zu sein, obschon sie auch wegen 

 der Gegenwart von Peroxydase nicht als physiologisch rein bezeichnet 

 werden dai-f. Dagegen ist die nach Methode B erlangte Tyrosinase sowohl von 

 Peroxydase wie von Aminosäuren frei. Aus diesem (iriinde sind alle mit 

 unreiner Tyrosinase angestellten Versuche zu revidieren und die Angaben 

 der meisten Autoren als sehr zweifelhaft anzusehen. 



Eigenschaften: Tyrosinase ist ein Oxydationsferment, das spezi- 

 fisch auf Tyrosin eine oxydierende Wirkung hat : es vermag weder eine reine 

 Lakkase noch das System Hydroperoxyd — Peroxydase Tyrosin zu oxydieren. 

 Da jedoch beide besser bekannten Oxydasen auf die verschiedenen Phenole 

 wirken können, speziell auf Pyrogallol. Phenol, Kresol etc. , so ist das Re- 

 sultat. Avenn beide zugegen sind, je nach der relativen Menge der zwei 

 Fermente und der Masse des zu oxydierenden Körpers ein verschiedenes. 

 Will man nun weiter gehen in dem Studium der spezifischen AVirkung der 

 Oxydationsfermente, so ist es unumgänglich notwendig, die Fermente in der 

 Reinheit zu erhalten, in der sie unzweideutige Resultate liefern können. Da 

 außerdem, wie unten gezeigt wei'den soll, die Aminosäuren, der Tyrosinase 

 zugesetzt, die Wirkung derselben nicht nur beschleunigen, sondern auch in 

 anderer W^eise beeinflussen können, d. h. andere Farbenreaktionen hervor- 

 bringen können, so lassen sich Pflanzensäfte oder Pilzsäfte nicht kurzweg 

 mit Tyrosinaselösungen identifizieren. Es läßt sich ja leicht dai'tun, daß, 

 da in jeder wachsenden Pflanze durch den chemischen iNIetabolismus Amino- 

 säuren sich bilden, dieselben je nach der relativen Menge und Artmischung 

 die supponierte Tyrosinasewirkung verschieben können. 



Auch in dem Falle, wo es heißt, die Tyrosinasewirkung auf Tyrosin 

 zu studieren, eignen sich unreine Fermente in keiner Weise. Denn auch 

 hier können Beimengungen von Aminosäuren schädlich wirken, indem sie 

 die Reaktion verlangsamen oder eventuell nicht bis zum Endpunkt gehen 

 lassen können, i) 



Säuren, sogar Säuren wie Asparaginsäure und (dutaniiiisäure. wirken 

 hemmend. Oenaue Untersuchungen iil)er die dui'ch Zusatz von Säuren be- 

 wirkte Hemmung stehen noch aus. 



Jedenfalls ist sicher, daß reine Tyrosinase am besten auf Tyrosin 

 wirkt, wenn die Lösung neutral ist (Chodat und Zahorski). 



Läßt man das Ferment auf eine p-Kresol-('/iooo — ^'/loo) lösung wirken, 

 so wird in neutraler oder sehr schwach alkalischer Lösung (Zusatz von 



*) i?. Chodat, Nouvellos rocherches, 1. c. T. 24 et iliid. Oktober 1 '.108. — Vgl. auch 

 E. Abderhalden und M. Guggenheim, Über die Wirkung der Tyrosinase aus Russula 

 dclica etc. Zeitscbr. f. physiol. Chem. Bd. 54. S. 352 (1908). 



