560 



Egon Eicliwald und Andor Fodor. 



Es variiert demnach F umgekehrt mit der Zeit. — Eine ähnliche Gesetz- 

 mäßigkeit zeigt Trypsin gegenüber Gelatinelösung (o'^/o)- 



Verfolgt man dagegen ein späteres Stadium der Trypsinverdauung, 

 z. B. die Änderung der Leitfähigkeit von 1300 bis 1800 reziptr. Ohm, so 

 findet man folgende Angaben: 



Tab. 2. 



Trypsingehalt in 

 relativen Zahlen 



Zeit 



(t) 



3Iittlere 

 Geschwindigkeit 



T = — .103 



Spezifische Aktivität 



gef. 



berechnet aus dem 

 Quadratwurzel gesetz 



4 



2-5 



2 



1 



0-5 



41 

 48 

 55 

 81 

 144 



24 



20-8 



18-2 



12-4 



7 



6 



8-3 



91 



12-4 



14 



(6) 



7-6 



9-3 



12-7 



17-5 



Kolumne 2 zeigt sofort, daß die lineare Beziehung der Tab. 1 nicht mehr 

 vorhanden ist. Bezeichnen wir die verdaute Menge Eiweiß (x) der Ein- 

 fachheit halber mit 10^ so ist die Beziehung -— die mittlere Geschwindigkeit v 



(Kolumne 3). Die spezifische Aktivität endlich ist die Beziehung der mitt- 

 leren Geschwindigkeit zur Fermentkonzentration (Kolumne 4). Man bemerkt, 

 daß die spezifische Aktivität um so größer wird, je geringer die Ferment- 

 konzentration ist. Es gilt in diesem Intervalle die Beziehung 



x = k|/'Ft 



mit einiger Annäherung. 



Wir hatten daher im Beispiel der Tab. 1 die Beziehung 



x=:k.(F.t) 



vor uns. Im zweiten Falle (Tab. 2) hingegen 



x = k.(Ft)2. 



Ob diesen Spezialfällen ein viel allgemeineres Gesetz, nämlich 



1 

 X = K (F . t)"^ 



