568 



Egon Eichwald und Andor Fodor. 



Fig. 204. 



9 



- i°s M 



also mit dem Intervall des Wirkungsoptimums zusammen. Demnach wären 

 bloß die undissoziierten Anteile des amplioteren Fermentes wirksam, 



während seine Anionen (bei 

 Ph>-5). wie auchs eine Kat- 

 ionen (bei Ph<3j unwirk- 

 sam sind. 



Die gleiche Methode und 

 auch den nämlichen theore- 

 tischen Gedankengang haben 

 Michaelis und Davidsohn 

 beim Trypsini) (Pankreatin 

 Khenania) angewendet. Die 

 Abhängigkeit des Wirkungs- 

 grades von der [H-] bei die- 

 sem Ferment zeigt die Kurve 

 (Fig. 205j. Das Optimum be- 

 findet sich hier bei pn = ca. 8. 

 Der isoelektrische Punkt 

 soll bei ca. 10~* liegen 

 (Ka = 5 . 10-^). Folglich sind nach diesen Befunden die Anionen des 

 amphoteren Fermentes die eiweißspaltenden Agenzien, wogegen bei Über- 

 schreitung der optimalen Azi- 

 dität infolge Auftretens von 

 ..doppelt geladenen Trypsin- 

 Anionen" , die proteolytisch 

 unwirksam sind, ein Abfall 

 in der Fermentwirkung ein- 

 treten muß. 



Nach Micha elis und Men- 

 dtlssohn'^) sind beim Pepsin 

 umgekehrt die freien Kationen 

 wirksam. Das Optimum be- 

 findet sich bei |H-J = 4. lO"-, 

 also in stark saurer Lösung 

 (=: 004 normal). Bei abneh- 

 mender Azidität und somit 

 zunehmender Alkalität, etwa von | H- 1 = 10"^ abwärts, soll die Labwirkung 

 des Pepsins zunehmen, welche dem Pepsin als Anion zugeschrieben werden 

 darf, (Vgl. gegenüber diesen Gesichtspunkten jene von Abderhalden und 

 Fodor ^ ferner Waentig und Stechet) 



Aziditätsoptimuni des Invertins nach Michaelis und Davidsohn. 



Fig. 205. 



a 



10 



p. - - Zoy [hJ > 



Aziditätsoptiiumn des Trypsins nach Michaelis und Davidsohn. 



*) Michaelis und Davidsohn, Biochem. Zeitscbr. 36. 780 (1911) 

 ^) Michaelis und Mendelssohn, Biochem. Zeitscbr. 65. 1 (1914). 

 3) Siehe S. 579. 



# 



