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Effon Eichwald und Andor Fodor. 



Der Einfluß der Temperatur, d. h. auch die Stabilität des Lab- 

 fermentes ist durch den ziemlich hohen Wert für a gekennzeichnet. In 

 Gegenwart von Natriumliydroxydspuren ist die Zerfallsgeschwindigkeit be- 

 deutend erhöht. 



In der folgenden Tabelle seien einige biochemisch interessante 

 [j--Werte, wie sie in Arrhenius' Immunochemie angegeben sind, zusammen- 

 gestellt: 



Rührzuckerinversion (mit Säure) 



Zersetzung von trockenem Emulsin . . . 

 „ ., Emulsin in O'ö^'/o-Lösung 



,, ,, Trypsin 



„ Pepsin „ 



.. Lab „ 



„ Ptizinuslipase 



2%- 



= 25600 

 26300 

 45000 

 62000 

 75000 

 90000 

 26000 



Unter diesen Fermenten ist also das Lab weitaus das empfindlichste. 



Die erste Zeile dieser Tabelle gibt uns den a-Wert bei der Rohr- 

 zuckerinversion mit verdünnten Säuren an. Eider hat nun die Ab- 

 hängigkeit der Inversionsgeschwindigkeit von der Temperatur bei der 

 Rohrzuckerinversion durch Invertin gemessen. 



K 



00032 

 00047 

 00070 

 00062 

 00133 

 0-0047 

 00047 

 01.33 



Kt+io 



18" 



20» 



20° 

 20" 



Zwischen 0" und "JO" besitzt somit die Konstante K der Inversions- 

 geschwindigkeit den Wert 1 1000 ±200, und zwar für Lösungen, deren 

 H--Ionengehalt zwischen 10 "^ und 10"^ liegt, übereinstimmend mit den 

 schon früher (S. 561) mitgeteilten Befunden Sörensens. Sowohl die In- 

 versionsgeschwindigkeit, als auch ihre Abhängigkeit von der Temperatur, 

 ferner, wie wir sehen konnten, auch die Stabilität des Invertins sind im 

 hohen Grade von der Menge der anwesenden IL-Ionen abhängig, eine ganz 

 allgemein giltige Erscheinung. 



