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liehen Protoalbumose, noch aus einer andereu Substanz von höherem 

 Drehungsvermögen als die Protoalbumose. 



Zu S. 24-6: Eigenschaften der Proteosen. Nach F. D'Onghia*) 

 zeigen von den aus Witte- Pepton nach den Verfahren von E. P. Pick und 

 K. Zun: isolierten Proteosen und Peptonen, die Heteroalbumose. die Proto- 

 albumose, die Deuteroalbumose A, die Deuteroalbuniose B und das Pepton B. 

 die durch Pickering und Schiff verbesserte J. Gnezdasche Reaktion, welche 

 hingegen weder von der Deuteroalbuniose C noch vom Pepton A noch von 

 der Harnsaure, von den Purinbasen, vom Frobilin usw. gegeben wird. Uni 

 diese Reaktion anzustellen, vermischt man gleiche Mengen von flüssigem 

 Ammoniak und von 5° „iger Nickelsulfatlösung. Das so erhaltene Reagens 

 hat eine bläuliche Farbe. Es ist keineswegs beständig und muß stets frisch 

 bereitet werden. Man fügt einen Tropfen des Reagens zur vorher mittelst 

 Kalilauge oder Natronlauge alkalisch gemachten zu untersuchenden Flüssig- 

 keit, P>ei Gegenwart der oben erwähnten Proteosen und Peptone entsteht 

 sofort oder nach einigen Sekunden eine rotorange Färbung. Man erhält diese 

 rotorange Färbung fast sofort bei Anwendung der nach dem K. P. PicJc- 

 schen Verfahren dargestellten Proteosen (Heteroalbumose, Protoalbumose. 

 Synalbumose, Thioalbumose). Die 5/V///W^/srhen IVpsinfibrinpeptone sc und ß 

 geben die rotorange Färbung erst nach \. 2 — 1 Minute. 



Diese Proteosen und Peptone zeigen die Harden-Non-issche Diacetyl- 

 reaktion. 



Ferrisulfat fällt einen groben Teil der Heteroalbumose und der Proto- 

 albumose. Es trübt nur etwas die Lösungen der E. P. P/V/.schen Thio- 

 albumose und fällt die Synalbumose keineswegs.-) 



Zu S. 249: Nachweis freier Aminosäuren in Verdauungs- 

 gemischen. Werden bei der Estermethode Proteine in absolutem Alkohol 

 aufgeschwemmt und mit Salzsäuregas behandelt, so können Aminosäuren 

 aus den Proteinen gespalten werden. Diese Spaltung erfolgt unter diesen 

 Umständen auch sehr leicht aus Proteosen und Peptonen. Andrerseits 

 kann bei unvollständiger Veresterung infolge leichter Verseifbarkeit des 

 (ilvkokollesters diese Aminosäure, falls sie nur in geringer Menge vor- 

 handen ist. der Auffindung leicht entgehen. Bei Gemischen von Proteinen, 

 von ihren Spaltprodukten (Proteosen. Peptone. Polypeptide) und von Amino- 

 säuren, wie dies in den Verdauungslösungen meistens der Fall ist, oder 

 selbst bei Anwendung leicht spaltbarer Polypeptide allein, darf man die 

 Estermethode zum Nachweis freier Aminosäuren nur äußerst vorsichtig 

 benutzen mit allen erforderlichen Kautelen, d. h. unter fortwährender 



; i /■'. D'Onghia, Di aleune albumosi e peptoni che non danno le reazioni finora 

 ritenute caratteristiche. Riform med. 1909. Vol. 25. Nr. 26. — L. //. Fittipaldi, Eine 

 neue Methode zum Nachweis der Albumosen im Harn. Deutsche med. Wochenschrift. 

 Bd. 37. S. 1890—1891 (1911). 



-') .1. Händen and I>. Norris, The diacetyl reaction for proteine. Jouru. of Physiol. 

 Vol. 42. p. 332 337 (1911 . - F. Röhmam und D. Shmamine, Zur Kenntnis der Ver- 

 bindungen von Ferrisalzen mit Albumosen. Biochem. Zeitschr. Bd. 42. S. 249— 2Ö4 (1912). 

 — Vgl. auch die demnächst in den Arch. int. de Physiol. erscheinende Arbeit von K. Zum. 



