Die gasometr. Bestimmung von primär, aliphatischen Aminostickstoff etc. 1003 



lOS^/o der theoretisch berechneten Menge, so daß also hei den GlykokoU- 

 analysen 19*2o/o Stickstoff anstatt IS'eOVu erhalten werden. Mit Cystin 

 erhält man lOT^o des theoretischen Gasvolumens; die Analyse liefert 

 hier also 12'5 anstatt ll"66"/o Stickstoff. Das Resultat ist hierbei das- 

 selbe, ob man die Reaktion nur 5 Minuten oder eine halbe Stunde verlaufen 

 läßt. Es geht ohne weiters daraus hervor, daß die vollständig anormale 

 Zersetzung des Cystins während der ersten 5 Minuten stattfindet. Daraus 

 dürfte geschlossen werden, daß das überschüssige Gas nicht von der Zer- 

 setzung der Oxysäure, die durch Desamidierung gehefert wird, herstammt, 

 sondern viel wahrscheinlicher von einer anormalen teilweisen Zersetzung 

 des sich intermediär bildenden Diazokörpers. 



Polypeptide. Die salpetrige Säure reagiert meist normalerweise mit 

 Polypeptiden nach folgender Gleichung: 



R— CO . N^R' . COOK + 2HNO2 = R— CO . N— RCOOH + 2H2 + Xo 



NH., H OH NO 



Das Stickstoffgas wird dabei nur durch Reaktion mit der einen freien 

 NHo-Gruppe entwickelt: der sekundäre Stickstoff der Polypeptide wird 

 unter Bildung von Nitrosamingruppen gebunden und bleibt infolgedessen, 

 soweit es für unsere gasvolumetrische Bestimmung in Betracht kommt, 

 inaktiv. Dies wurde an einer großen Zahl verschiedenartiger Polypeptide 

 festgestellt. Eine Ausnahme hiervon wurde nur an Glycylpolypeptiden be- 

 obachtet, bei denen die NHo-Gruppe sich am Glycinrest befindet. Solche 

 Polypeptide geben, unabhängig von der Länge der Kette, statt 1 Molekül 

 l'2ö Molekül Stickstoff ab. Offenbar hängt dieser abnorme Reaktionsver- 

 lauf mit dem anormalen Verhalten, welches das Glycin selbst bei der 

 Reaktion zeigt, zusammen.^) 



Proteine und intermediäre proteolytische Produkte. Die 

 natürlichen Eiweißkörper reagieren nur mit einer Spur ihres Stickstoff- 

 gehaltes, die jedenfalls zum Teil der s-Aminogruppe des Lysins ent- 

 stammt. 2) Die primären Produkte der Hydrolyse enthalten mehr freie 

 Aminogruppen und bei den sekundären ist diese Menge noch reichUcher. 

 So reagiert z. B. Eieralbumin nur mit 2-98o/'o seines Stickstoffs und Edestin 

 mit 2-470 0- Heteroalbumose 3) und Protoalbumose reagieren je mit ß'SVo 

 und die Deuteroalbumosen mit 10 — 14» ihi'es Stickstoffs. Diese Resultate 

 sind vereinbar mit der Fischerschen Theorie über die Struktur des Ei- 

 weißes, nach der bekanntUch die kleineren Moleküle den größeren Teil 

 ihres Stickstoffs in Form von freien Aminogruppen besitzen. 



*) Vgl. die demnächst in der Zeitschrift für physiol. Chemie von Einil Abder- 

 halden und D. ran Slyke erscheinende Arbeit. 



^) S.J. Levites, Über die Desamidoproteine. Biochem. Zeitschr. 20. 224 (1909). — 

 Zd. Skraiip, Annalen der Chemie und Pharmazie 360. 379 (1906). — Zd. Skraup, Annalen 

 der Chemie und Pharmazie. 360. S. 379 (1906). 



^) P. A. Lerene, D. D. ran Slyke and F. J. Birchard, The Partial Hydrolysis of 

 Proteins. Journal of Biol. Chem. 8. 272 (1910). 



