Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. 293 



schwacher Basen mit sta^rken Säuren, die mit saurer Reaktion hydro- 

 lytisch dissoziiert sind, weniger löslich ist. 



Edestin ist löslich in gesättigter Xatriumchloridlösung, aber unlöslich 

 in gesättigter Magnesiumsulfatlösung. 



Hitzekoagulation. In lOVoig^i" Natriumchloridlösung bildet das 

 Edestin beim Erhitzen auf 87'' eine leichte Trübung, bei 94" scheiden sich 

 Flocken ab. Wenn die Lösung nach einigem Erhitzen auf 98" filtriert 

 wird, wird durch weiteres Erwärmen der filtrierten Lösung kein Koagulum 

 mehr erzielt. Das nach dem Erhitzen nicht koagulierende Edestin ist wahr- 

 scheinlich unverändert, denn es kann durch Dialyse der Lösung in unver- 

 änderten Kristallen erhalten werden. Wenn nach dem Sieden eine sehr 

 geringe Säuremenge zu der Lösung gefügt wird, bildet sich bei 'wieder- 

 holtem Sieden ein zweites Koagulum und durch Wiederholung dieses 

 Prozesses kann praktisch sämtliches Edestin in das Koagulum übergeführt 

 werden. 1) Die zur völligen Koagulation nötige Menge Säure kann nicht 

 auf einmal von Anfang an zugefügt werden, denn diese Menge Säure 

 würde ^chon vor dem Erhitzen das Edestin aus der Salzlösung ausfällen. 



Spezifische Rotation. 2) Gelöst in lO^/oiger Natriumchloridlösung 



20" 

 ist (a) -— = —41-3". 2) 



Fällung mit Ammonsulfat. ^j ^v^ch Hofmeisters Methode beginnt 

 die Fällung in V^o gesättigter Ammonsulfatlösung mit 3'0 cm^ und ist 

 vollständig mit 4*2 cm^, was 23 und oö^/o wirklicher Sättigung entspricht. 3) 

 In lO^/oiger Natriumchloridlösung sind die Fällungsgrenzen zwischen 1*8 

 und 3"0 cm^ Sättigung. 



Farbreaktionen. Edestin gibt alle üblichen Farbreaktionen der Pro- 

 teine mit Ausnahme von Molisch' Reaktion.*) 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. 0), e^^ tj 



Stickstoffverteilung. 8) N als NH3 1-88%, basischer N 5-9P/o' 

 nicht basischer N lO'TSVo, N im Mg 0-Niederschlag 0-12Vo- 



') cf. Chitf enden and Mendel , On the Proteolysis of Crystallized Globulin. Journ. 

 of Physiol. XVII. p. 48 (1894). 



^) Osborne and Harris, The Specific Rotation of some vegetable Proteins. Journ. 

 Amer. Chemical Society. XXV. p. 842 (1903). 



^) Osborne and Harris, The Precipitation Limits with Ammonium Sulphate of 

 some vegetable Proteins. Journ. Amer. Chemical Society. XXV. p. 837 (1903). 



*} Erb, Ülier das Salzsäurebiudungsvermögen einiger reiner Eiweißkörper. Zeit- 

 schrift f. Biol. XLI. S. 309 (1901), ferner Osborne and Harris, The Carbohydrate Group 

 in the Protein Molecule. Journ. Amer. Chemical Society. XXV. p. 474 (1903). 



^) E. Abderhalden, Hydrolyse des Edestins. Zeitschr. f. physiol. Chemie. XXXVII. 

 S. 499 (1903) und XL. S. 249 (1903). 



^) Osborne and Gilbert, The Proportion of Glutaminic acid yielded by various 

 Vegetable Proteins when decomposed by Boiling with Hydrochloric acid. Amer. Journ. 

 of Physiol. XV. p. 333 (1906). 



') Kossei und Paffen, Zur Analyse der Ilexonbasen. Zeitschr. f. physiol. Chemie. 

 XXXVIII. S. 39 (1903). 



^) Osborne and Harris, Nitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical So- 

 ciety. XXV. p. 323 (1903). 



