Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. 297 



schlag auf einer Schicht gehärteten Filtrierpapiers in einem Büchnerscheu 

 Trichter gesammelt. Nachdem man die Mutterlauge abgesaugt hat, wird 

 der Niederschlag vom Papier weggenommen, durch ein Koliertuch in einer 

 V2Voigen Natriumchloridlüsung suspendiert und noch einmal abgesaugt. 

 Dann wird er sukzessive mit 50-, 75- und lOOVoig^"^ Alkohol und mit 

 Äther gewaschen und über Schwefelsäure getrocknet. 



Die Ausbeute beträgt ungefähr lO^o des Mehles und das Produkt, ob- 

 gleich nur einmal gefällt, ist verhältnismäßig rein infolge des sehr großen 

 Volumens, aus dem es sich allmählich abscheidet und infolge der dichten 

 und festen Konsistenz des kristallinischen Niederschlages. 



Die Abwesenheit des löslicheren Samenglobulins wird dargetan durch 

 die Tatsache, daß so zubereitete Lösungen des Globulins in 10%iger 

 Natronlauge vollständig klar bleiben, wenn sie bis 87^ erhitzt werden, 

 während Lösungen, die nur einmal durch Dialyse des Extraktes hergestellt 

 w^aren , bei 73'' trübe werden und bei 84" einen flockigen Niederschlag 

 geben. 



Das so erhaltene Globulin kann durch I'mkristallisieren weiter ge- 

 reinigt werden, aber dieser Prozeß bedingt gewöhnlich einen großen 

 Materialverlust, da mehr oder weniger Protein bei dieser Fällung in neutralen 

 Salzlösungen unlöslich wird. Wenn das Globulin umkristallisiert werden soll, 

 wird es vom Filter weggenommen und durch ein Siebtuch in Wasser suspen- 

 diert. Das Volumen der Suspension wird auf 600 cm^ gebracht. Es werden 

 dann 600 cm^ 20Voiger Natriumchloridlösung zugefügt. Nachdem das 

 unlösüche Produkt sich abgesetzt hat, wird die Lösung sorgfältig durch 

 ein Filter von Papierbrei filtriert. Wenn die Menge des unlöslichen Pro- 

 duktes beträchtlich ist, wird dieses auf ein weiches Faltenfilter gebracht. 

 Nachdem der größte Teil der Lösung abgelaufen ist, werden Niederschlag 

 und Filter auf einer Schicht von Papierbrei abgesogen. Wenn die Quan- 

 tität des unlöslichen Proteins nur klein ist, kann alles auf einmal auf 

 dem Filterbrei filtriert werden. 



Die klare Lösung wird dann mit 4 Volumen auf 65o erhitzten Wassers 

 verdünnt und das Globulin, wie vorher, umkristallisiert. 



b) Eigenschaften des Kürhissamenglohulins. 



Elementare Zusammensetzung.!) C 51-65, H 71)2, N 18-o6, 

 SO-86, 22-117o. 



Diese Zahlen, welche das Mittel sehr nahe übereinstimmender Ana- 

 lysen von Biirhieri , Bitthausen, Chittenden und Hartwell, Grübler und 

 Osborne sind, stellen die Zusammensetzung dieses Proteins innerhalb sehr 

 enger Grenzen fest. 



Löslichkeit. 1) VöUig unlöslich in Wasser. Leicht löslich in verhält- 

 nismäßig starken Kochsalzlösungen, aber sehr wenig löslich in 2'^loigen 



^) Osborne, Crystallized Yegetable Proteids. Amer. Chemical Journ. XIV. p. 662 

 (1892). 



