Darstellung der Prnteiue der Pflanzenwelt. 325 



h) Eigenschaften des Hordeins. 



Elementare Zusammensetzung.!) C54-29; H6-80; N 17-21; S 0-83; 

 O 20-87Vo- 



Löslichkeit. 1) Das nach der eben beschriebenen Methode darge- 

 stellte Hordein ist in Wasser wenig löshch und gibt Lösungen, die durch 

 Zusatz von Kochsalz gefällt werden. Die gelöste Menge ist sehr klein und 

 die Löslichkeit in Wasser scheint etwas geringer zu sein, als die des 

 Gliadins. In verdünntem Alkohol verschiedener Konzentration löst sich 

 Hordein in ungefähr gleichem Maße A\ie Gliadin. In sehr verdünnten Lö- 

 sungen von Säuren oder Ätzalkalien ist das Hordein leicht löslich und mrd 

 durch Neutrahsation gefällt, ohne seine Löshchkeit in Alkohol zu ver- 

 lieren. 



Hitzekoagulation. 1) Hordein wird durch Kochen der TOVoigen alko- 

 hoHschen Lösung nicht verändert, beim Erhitzen mit Wasser oder mit 

 verdünntem Alkohol wird es koaguliert. 



Spezifische Drehung. Sie wurde nicht bestimmt. 



Farbenreaktionen. Hordein gibt alle gewöhnUchen Reaktionen der 

 Proteine, möglicherweise mit Ausnahme von MoliscK Reaktion. Da Hordein 

 mit Schwefelsäure allein eine starke rote Färbung gibt, die beim Zufügen 

 von a-NaphtoI anscheinend nicht geändert wird, ist es schwierig zu ent- 

 scheiden, ob es die Molischreaktion gibt oder nicht. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. 2"-3) 



Stickstoffverteilung.^) XaisNH3 4-01; basischer X 0-77; nicht 

 basischer N 12-04, X im MgO-Xiederschlag 0-23. 



3. Zehi aus Mais (Zea Mays). 



Zein ist das hauptsächliche Protein der Maissamen, von denen es 

 ungefähr 5^/o ausmacht. Es ist charakterisiert durch seine bedeutende 

 Löshchkeit in verhältnismäßig starkem Alkohol, obgleich es in absolutem 

 Alkohol oder in Wasser völlig unlöslich ist. Aus verdünntem Alkohol wird 

 Zein gefällt, wenn das Verhältnis von Wasser zu Alkohol in der Lösung 

 einen bestimmten Wert erreicht hat. 



In alkohohscher Lösung erleidet das Zein eine langsame Umwandlung, 

 indem konzentrierte Lösungen, die zuerst ganz flüssig waren, nach einigen 

 Tagen durchsichtige Gallerten bilden, die bei längerem Stehen härter 

 werden. Xachdem diese ITmwandhmg vor sich gegangen ist, kann das Zein 



^ ) Oshorne, The Proteids of Barlej'. Journ. Amer. Chemical Society. XVII. p. 539 (1895). 



•-) Oshorne and Clapp , Hydrolysis of Hordein. Amer. Journ. of Physiol. XIX. 

 p. 117 (1907). 



^) Kleinschniift , Hydrolyse des Hordeins. ?.eitschr. f. physiol. Chemie. LIV. 

 S. 276 (1907). 



^) Osborxe and Harris, Nitrogeu in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical 

 Society. XXV. p. 323 (1903). 



