Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. 327 



zerrieben werden kann. Aus gelbem Mais bereitet, zeigt das Produkt eine 

 gelbe Färbung-. 



b) Eigenschaften des Zeins. 



Elementare Zusammensetzung.^) C 5o-23; H 7-26: X 16-13; 

 S 0-60: 20-78Vo. 



Löslichkeit. 2) Zein ist in Wasser und in absolutem Alkohol unlös- 

 lich. In käuflichem Alkohol von 90 — 92 "/o ist es leicht löshch und solche 

 Lösungen können zu einem Sirup konzentriert und selbst zur Trockene 

 verdampft werden, ohne daß sich Zein aus der Lösung abscheidet. Das 

 Zein, das beim Eindampfen dieser Lösungen zurückbleibt, bildet einen 

 durchsichtigen Film von beträchthcher Zähigkeit und Biegsamkeit. Verdünn- 

 terer Alkohol löst Zein in gleicher Weise, aber bei der Konzentration solcher 

 Lösungen scheidet sich das Zein als eine opake plastische Masse ab. Al- 

 kohol von weniger als 00% löst nur wenig Zein. Li VioVoig^i' KaUhydrat- 

 lösung ist Zein leicht löslich und wird durch Xeutrahsation unverändert 

 wieder gefällt. In ^/ipO/oiger Xatriumkarbonatlösung oder VioVoi^^i' Salz- 

 säure ist Zein selbst beim Erwärmen auf 40° unlöslich. 



Hitzekoagulation. Durch fortgesetztes Sieden mit Wasser oder 

 sehr verdünntem Alkohol wird Zein allmählich koaguhert und in Alkohol 

 unlöslich. 



900 



Spezifische Drehung. s) In 900/olwm Alkohol ist [a] ^ = — 28«. 



Farbenreaktionen. Zein gibt die üblichen Farbenreaktionen der 

 Proteine, ausgenommen die Molischreaktion und die Pveaktion für Tryp- 

 tophan. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl.*) 



Stickstoffverteilung. 5) N als XH3 2-97; basischer X 0-49: nicht 

 basischer X 12-51; X im MgO-Xiederschlag 0-16o/o- 



III. Gluteline. 



Glutenm aus Weizen (Triticiiiu vulgare). 



Glutenin macht ungefähr die Hälfte der Eiweißsubstanz des Weizens 

 aus und bildet zusammen mit dem Gliadin beinahe das ganze durch Aus- 

 waschen des Weizenmehles mit Wasser erhaltene Gluten. Glutenin kommt 



1) Chittemlcn and O.sborne, A Study of the Proteids of tlie Corn or Maize Kernel. 

 Amer. Chemical Journ. XIII. p. 453. 529 (1891) und XIV. p. 20 (1892). 



-) Osborne, The Amouut and Properties of the Proteids of tlie Maize Kernel. 

 Journ. Amer. Chemical Society. XIX. p. 525 (1897). 



8) Osborne and Harris, The Specific Rotation of some Vegetable Proteins. Journ. 

 Amer. Chemical Society. XXV. p. 842 (1903). 



*) Osborne and Clapp, Hydrolysis of the Proteins of Maize. Amer. Journ. of 

 Physiology. XX. p. 477 (1908). 



^) Osborne Hüd Harris, Xitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical Society. 

 XXV. p. 323 (1903). 



