Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. 331 



Löslichkeit.M Das koagulierte Leukosin ist unlöslich in Wasser 

 und in genügend verdünnten Säuren und Alkalien. Das unkoagulierte Leu- 

 kosin ist löslich in Wasser und in sauren oder alkalischen Lösungen, Die 

 wässerige Lösung wird jedoch durch Sättigung mit Kochsalz oder Mag- 

 nesiumsulfat gefällt. 



Hitzekoagulation. 1) Leukosin scheidet sich aus seinen wässerigen 

 Lösungen beim langsamen Erhitzen auf 52 " als flockiger Niederschlag ab, 

 bei rascherem Erhitzen erfolgt die Abscheidung bei höherer Temperatur. 

 Vollständige Koagulation wird nur schwierig bewirkt. Um eine praktisch 

 vollständige Abscheidung herbeizuführen, ist längeres Erhitzen auf 65 ** nötig. 

 Zusatz von Kochsalz fördert die Abscheidung des Koagulums. Wird das 

 wässerige Extrakt während einiger Zeit auf 65" erhitzt, vom koag-uherten 

 Leukosin filtriert und auf 75'' erhitzt, so wird eine sehr kleine Menge 

 Koagulum erhalten. Dieses ist \aeUeicht ein anderes Albumin, doch kann 

 es auch der Rest des bei der niedrigen Temperatur nicht koagulierten 

 Leukosins sein. 



Fällung mit Ammonsulfat. Unkoaguhertes Leukosin wird bei 

 halber Sättigung mit diesem Salz gefällt, d. h. durch Lösen von 38 g 

 Ammonsulfat in 100 cm^ der Lösung. 



Farben reaktionen. Leukosin gibt sämtüche Farbenreaktionen der 

 Proteine. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. 2) 



Stickstoffverteilung.3) N als NH3 1-16; N als basischer X 3-50; 

 nicht basischer N 11 -HS; N im MgO-Niederschlag 0-43''/o. 



2. Ricin ans der Riciniisbobne (Ricinus coininunis). 



Es war schon lange bekannt, daß die Samen der Ricinusölpflanze 

 (Ricinus communis) eine sehr giftige Substanz enthalten, die zusammen 

 mit den Proteinsubstanzen extrahiert und abgeschieden werden kann. Die 

 gewöhnhchen Präparate vom sogenannten^Ricin bestehen aus einer Mischung 

 verschiedener Proteine zusammen mit mehr oder weniger von der toxischen 

 Substanz. Eine sorgfältige und weitgehende Fraktionierung derRicinusproteine 

 hat gezeigt*), daß der größere Teil des Proteins dieses Samens keine toxische 

 Wirkung hat und daher sorgfältig entfernt werden sollte bei der Dar- 

 stellung von Ricinpräparaten hoher Giftigkeit. Die Proteine der Ricinus- 

 bohne bestehen aus einem Globulin, das durch Dialyse leicht gefällt wird, 

 aus einem oder mehreren Albuminen, die unter 80^ koagulierbar sind, und 

 aus einer verhältnismäßig großen Menge Proteosen. 



1) Oshorne, The Proteids of Barley, Journ. Amer. Chemical Society. XVII. p. 539. 

 (1895). 



2) Oshorne and Clapp, C.hemistry of the Protein Bodies of the Wheat Kernel. 

 Part m. Amer. Journ. of Physiol. XVII. p. 231 (1906). 



^) Oshorne and Harris, Nitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical Society, 

 XXV. p. 323 (1903). 



*) Oshorne, Mendel and Harris, A Study of the Proteins of the Castor-bean with 

 Especial Reference to the Isolation of Ricin. Amer. Journ. of Physiol. XIV. p. 259 (1905). 



