Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. 333 



Dies kann man ^veiterhin verhüten, indem man gleichzeitig während 

 des Abkratzens eine Glasscheibe über die Schale legt. Diese Operation 

 muß im Freien ausgeführt werden, damit jede Möglichkeit des Verlustes 

 von Partikeln im Laboratorium vermieden Avird. Mit Hinsicht auf die 

 große Giftigkeit des Ricins sind äußerste Vorsichtsmaßregeln gegen jede 

 zufällige Vergiftung mit der Substanz zu treffen. 



Wenn die Rückstände von den Schalen abgekratzt sind, werden sie 

 mit Hilfe des Tetroläthers in weithalsige Flaschen gegossen und derPetroläther 

 bei niedriger Temperatur abgedunstet. Der Rückstand der ersten Schale 

 wiegt ungefähr 12^, der der zweiten ungefähr 20^ oder nahezu 2'5°/o 

 des Samens. 



h) EitjenscJiaften des Ricins.^) 



Elementare Zusammensetzung. Das giftigste bis jetzt erhaltene 

 Ricinpräparat hatte folgende Zusammensetzung: C 5201 ; H 7-02: N 16-56; 

 Sl-29; PO-00: 23-12Vo. 



Löslichkeit. Völlig löshch in reinem Wasser. Fällt durch Sättigung 

 mit Magnesiumsulfat. Fällt mit Alkohol und wird hierdurch in Wasser mehr 

 oder weniger in einem von der Konzentration und der Einwirkungszeit des 

 Alkohols abhängigen Grade unlösüch. 



Hitzekoagulation. Die Koagulationstemperatur hängt zum großen 

 Teil von der Konzentration der Lösung und der Gegenwart von Salzen ab. 

 Wässerige Lösungen ;geben bei langsamem Erhitzen bei 60 — 70° ein 

 flockiges Koagulum. Das am meisten aktive Ricinpräparat ergab ca. 70% 

 Koagiüum und ^iO^/o Proteose. Die Giftigkeit der Ricinpräparate ist pro- 

 portional ihrem Gehalte an koagulablem Albumin. Albuminfreie giftige Pro- 

 teinfraktionen sind aus den Ricinussamen nicht erhalten worden. 



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Spezifische Drehung. In wässeriger Lösung ist M^ = — 28'85''. 



Fällung mit Ammoniumsulfat. Fällt zwischen 1/5 und -/s Sätti- 

 gung mit diesem Salz. 



Farbenreaktionen. Ricin gibt alle gewöhnlichen Farlienreaktionen 

 der Proteine. 



Stickstoffverteilung. X als NH3 1-74; basischer X4-29; nicht 

 basischer N 10-427o. 



3. Legiimelin ans Erbse (Pisuin sativum), Linse (Erviini leiis), Saubohne 



(Vicia faba), Wicke (Vicia sativa), Kiiherbse (Vigna sinensis), Soya- 



bohne (Glicine hispida). 



Die Samen vieler Leguminosen enthalten eine nicht unbeträchtliche 

 jNIenge Albumin. Die von verschiedenen Spezies erhaltenen Präparate haben 

 dieselbe elementare Zusammensetzung und Koagulationstemperatur. Dieses 

 Protein ist vorläufig Legumelin genannt worden. Es ist nicht entschieden 



^) Oshorne, Mendel and Harris, A Study of tlic Proteins of the Castor-bean v,hh 

 Especial Refercnce to the Isolation of Ricin. Amer. Journ. of Physiol. XIV. p. 259(1905). 



