b) Gruppe der nicht kristallisierbaren 

 Proteine. 



a) Eigentliclie Proteine. 



Von Franz Samuely, P'reiburij;- im Breisgau. 



Die Proteine finden sich im tierischen Organismus — von ganz 

 wenigen Ausnahmen abgesehen — in kolloider Lösung. Aus diesen Lö- 

 sungen können wir die Proteine isolieren, indem wir sie aus dem Sol- 

 zustand in den Gelzustand überführen. Erst die aus den Lösungen gefällten 

 Proteine können dann einer weiteren Pieinigung unterzogen werden. Nur 

 für eine beschränkte Zahl von Eiweißkörpern ist bis jetzt die Überführung 

 in einen kristallisierten Zustand gelungen. Offenbar sind die kristallisations- 

 fähigen Substanzen solche Proteine, die bei der mit ihnen vorgenommenen 

 Fällung einheithch ausfallen und durch die Prozesse der Isolierung in ihren 

 Eigenschaften wenig oder gar nicht verändert werden. 



Die über^^iegende Zahl von Proteinen ist nur in amorpher Form 

 darstellbar. Die Momente, welche eine Kristallisation verhindern, lassen 

 sich nicht übersehen. Gewiß fehlt es für manche Substanzen bis jetzt an 

 den geeigneten Methoden, da es z. B. bis jetzt nicht gelungen ist, das in 

 der Natur in Kristallform vorkommende Ichthulin nach seiner Isoherung 

 wieder in den kristallisierten Zustand überzuführen. Ebenso sicher aber liegt 

 die wesenthche Störung der Kristallbildung in der mangelnden Einheitlich- 

 keit und der leichten Veränderlichkeit der isolierten amorphen Proteine. 

 Erfahrungsgemäß ist fiü' die Gruppe der Globuline sogar der Kontakt 

 mit Wasser different, so daß diese Proteingattung hierbei irreversibel dena- 

 turiert, d. h. unlösUch wird. Unter diesen Bedingungen versteht sich die 

 Sch^Aierigkeit der lü-istallbildung von selbst. Andrerseits wissen wir, wie 

 häufig geringfügige Kolloid- oder Salzbeimenguugeu die Eigenschaften eines 

 anderen Kolloids beeinflussen. Nun pflegen wir die Proteine meist aus 

 salzhaltigen Lösungen von Proteiugemischen zu isolieren, deren quantita- 

 tive Trennung kaum vollständig gelingt. Die kleinsten Spuren eines Proteins 

 als Beimengung eines anderen können dessen Kristallisationsvermögen ab- 

 solut verhindern. Unsere Methoden der Reinigung von solchen Beimen- 

 gungen aber sind häufige Umfällungen oder Fraktionierung, d. h. Pro- 

 zeduren , die ein Protein nicht unbeeinflußt lassen , so daß wir wiederum 

 in den ersten Fehler im Versuch der lü'istallerzeugung verfallen. 



