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Wenn wir nun hinzufügen, daß unsere heutigen Methoden zur Dar- 

 stellung amorpher Proteine in den wenigsten Fällen zu absolut reinen, 

 einheitlichen Proteinkörpern führen, so Avird es begreif Hch, daß auch die 

 Mehrzahl der Proteine bisher der Kristallisation A\iderstanden hat. Aus 

 diesen einleitenden Worten geht aber bereits der Hinweis hervor, daß die 

 in diesem Kapitel zu besprechenden Substanzen noch keineswegs als che- 

 mische IndiAiduen in sensu stricto, sondern nur als mehr oder weniger 

 gut studierte und erforschte Vertreter bestimmter Proteingattungen und 

 Proteingruppen aufzufassen sind. 



Methoden zum qualitativen Nachweis von Proteinen. 



Wir kennen als Mittel des quaütativen Eiweißnachweises zwei ver- 

 schiedene Arten chemischer Reaktionen: 1. Koagulations- und Fällungs- 

 reaktionen und 2. Farl)enreaktionen. Von jeder dieser beiden Gruppen sind 

 Proben verwertbar; es muß aber bei jedem Proteinnachweis eine Mehrzahl 

 von Pieaktionen angestellt werden, um vor Täuschungen und Fehlschlüssen 

 sicher zu gehen. So gibt es Proteine, die keineswegs in der Hitze koagu- 

 lieren und doch die Farbenreaktiouen geben. Andrerseits sind in der großen 

 Gruppe der Eiweißkörper solche vorhanden, denen diese oder jene Farben- 

 reaktion fehlt. SchließUch gibt es eine Anzahl organischer Substanzen, welche 

 die Fällbarkeit durch bestimmte Pieagenzien oder manche Farbenreaktion 

 mit den Eiweißkörpern teilen, ohne selbst Proteine oder Proteide zu sein. 



Daraus folgt aber die Notwendigkeit, sich niemals mit einer einzigen 

 Probe zu begnügen; der negative Ausfall einer solchen entscheidet nicht 

 unbedingt gegen eine Eiweißnatm'. Auch hat die Anwendung mehrerer 

 Eiweißreaktionen zugleich den Vorteil, über die Natui* und Stellung eines 

 Proteins in deren üblichem System Aufschluß zu geben. Und die Kenntnis 

 von der Natur eines fraglichen Proteins ist gewiß von größerem bio- 

 chemischen Interesse, als die einfache Feststellung einer Substanz als 

 ,.Eiweiß". 



Fällungsreaktionen. 



1. Koagulation durch Hitze. Man erhitzt eine auf Eiweiß zu prüfende 

 Lösung in der Flamme zum Kochen und fügt nach dem Kochen wenige 

 Tropfen einer sehr verdünnten Säure (am besten Essigsäure oder Salpeter- 

 säure) hinzu. Bleibt bei schwach saurer Reaktion eine vorher auftretende 

 Trübung in flockiger Form bestehen, so liegt ein koagulables Eiweiß vor; 

 durch Farbenreaktionen des abfiltrierten oder in AlkaU bzw. Säure als 

 Alkali- bzw. Säurealbuminat gelösten Körpers ergänzt man die Fest- 

 stellung. Im allgemeinen wird man stets solche Lösungen i)rüfen. die als 

 physiologische oder pathologische Flüssigkeiten oder als künstliche Extrakte 



*) Anmerkung: Diese Ausführungen mehr allgemeinerer Natur gelten im wesent- 

 lichen für die ganze Gruppe der Proteine. Sie sind an dieser Stelle crwälint. weil die 

 meisten Beobachtungen zuerst an Proteinen der Tierwelt gemacht worden sind und für 

 die Pflanzenproteine manche Verhältnisse anders liegen. Der Herausgeber. 



