Darstellung der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare Proteine. 349 



bereits salzhaltig- sind. Handelt es sich aber um salzfreie oder sehr salz- 

 arme Lösmigen, in welchen die sichtbare Fällunii- des durch die Hitze 

 denaturierten Eiweißes ausbleibt, so fügt man vor der Erhitzung ein Salz, 

 z. B. Kochsalz, Kahumphosphat oder Natriumsulfat, hinzu. 



Die Proteine koaguUeren bei bestimmten Koagulationstempera- 

 turen, die für einzelne Proteine spezifische Konstanz aufweisen. 



Bestimmung der Koagulationstemperatur. Man bringt die zu 

 prüfende Eiweißlösung in eine mittelgroße Eprouvette. Die Höhe der Eiweiß- 

 lösung in derselben soll etwa 5 — 6 cm betragen. Dieses Reagenzglas taucht 

 man in ein mit Wasser gefülltes Becherglas derart, daß der äußere Wasser- 

 spiegel das Niveau der Eiweißlösung um weniges überragt. In die Außen- 

 flüssigkeit und in die Eiweißlösung taucht ein Thermometer. Für gute 

 Temperaturablesungen ist es auch zweckmäßig, das Thermometer nicht in die 

 Eiweißlösung selbst, sondern in ein mit Wasser gefülltes zweites Pieagens- 

 gias tauchen zu lassen, das ebenso wie jene die Eiweißlösuug beherbergende 

 Eprouvette in das Becherglas versenkt ist. Das in diesem Wasserbad be- 

 findliche Wasser wird nun vorsichtig und langsam unter gutem Durch- 

 mischen mit einem Glasring erwärmt, wie dies bei den Schmekpunkts- 

 bestimmungen geschieht. 



Der Beginn der Koagulation ist an einer milchigen Trübung erkennt- 

 lich, die mit weiterem Steigen der Temperatur einer absoluten Undurch- 

 sichtigkeit der Lösung und mit beendeter Koagulation einer flockigen Ab- 

 scheidung weicht; füi- alle drei Stadien der Eiweißfällung sind die Tempera- 

 turen zu notieren. Desgleichen wiederholt man die Bestimmung bei schnellem 

 Erwärmen des Wasserbades und nach Eintauchen der Proteinlösung in 

 das bereits bis nahe an die Koagulationstemperatur vorgewärmte Wasserbad. 

 Man hat daran festzuhalten, daß die Koagulationstemperatur von 

 zahlreichen Momenten nach oben oder unten beeinflußt wird, so von der 

 Schnelligkeit des Erwärmens, dem Salzgehalt und der Pteaktion der Lösung, 

 sovde von der Konzentration des gelösten Eiweißes selbst. 



Vor allem muß im Gegensatz zu früheren Gewohnheiten, wenn mög- 

 lich, jede gefundene Koagulationstemperatur (d. h. die Temperatur der 

 flockigen FäUung) mit einem Vermerk über den Salzgehalt der Lösung 

 und die Eiweißkonzentration versehen werden. 



2. Fällung durch konzentrierte Salpetersäure. Man unter- 

 schichtet die Eiweißlösung mit einer Ideinen Menge kalter konzentrierter 

 Salpetersäure. An der Berührungsfläche beider Flüssigkeiten entsteht bei 

 Anwesenheit von Eiweiß ein weißer Püng eines Niederschlags. Es ist stets 

 ratsam, diese sogenannte Hell ersehe Probe durch Schichtung auszuführen. 

 Da es Proteine gibt. z. B. Albumosen, deren Fällung im Säureüberschuß 

 löshch ist, so bewahrt die Schichtprobe vor LTtümern. Andrerseits kann 

 man sich durch Umschütteln der Lösungen nachträglich noch über eine 

 eventuelle Löslichkeit des Präzipitats unterrichten. 



o. Auch aUe folgenden Eiweißproben durch Fällung mit Metall- 

 salzen oder sogenannten Alkaloidreagenzien sind vorsichtig erst mit 



