Darstellung der Pi'oteine der Tierwelt: Xicht kristallisierbare Proteine. 351 



der kalten Lösung setzt man einen Überschuß Natronlaui>e und dann 1 bis 

 2 Tropfen einer sehr verdünnten, kaum mehr gefärbten Kupfersulfatlösung. 

 Es entsteht eine blauviolette bis rotviolette Färbung. Histone und Peptone 

 geben die Probe mit einem Stich ins Burgunderrote. Jeder Überschuß von 

 Kupfersulfat ist zu vermeiden, da sonst die violette Farbe verdeckt ^nrd. 

 Es empfiehlt sich auch hier, die Kupfersulfatlösung zu überschichten und 

 eine langsame Diffusion beider Flüssigkeiten abzuwarten. 



Die Probe gilt allgemein als eindeutig für Eiweißkörper. In jüngster 

 Zeit aber sind synthetische Polypeptide dargestellt, welche diese Pieaktion 

 auch geben. 



Im A'erein mit der Ferrocyankaliumprobe aber ist die Biuretprobe 

 entscheidend. 



Es ist wichtig, die Biuretprobe nicht in Gegenwart gTößerer Mengen 

 Ammonsalze vorzunehmen, da diese die Reaktion stören. Will man also 

 die Probe an Fällungen, die durch Aussalzen mit gesättigter Ammonsulfat- 

 lösung gewonnen sind, vornehmen, so verwendet man starkes xVlkali. Hier- 

 durch wird das Ammonsalz zersetzt. Dem alkalischen Filtrat fügt man 

 dann 10 Tropfen einer Kupfersulfatlösung (2:100) hinzu. 



Statt Kupfersalzen kann man auch Nickelsalze verwenden und erhält 

 hierbei orangerote Farbe. 



2. Die folgenden Pteaktionen werden durch die Anwesenheit ganz be- 

 stimmter Bausteine im Eiweißmolekül vermittelt. Sie gestatten also einen 

 indirekten Schluß auf die partiehe Zusammensetzung und dadurch auch 

 auf die Gruppenzusammengehörigkeit der Proteine. An sich sind sie nicht 

 für ein Protein entscheidend, da sie auch mit jenen aus dem Protein- 

 molekül herausgelösten freien Bausteinen (Aminosäuren oder Kohlehydrat- 

 gruppen) positiv ausfallen. Da wir im Laufe biochemischer Arbeiten solchen 

 freien Substanzen nicht selten begegnen, so sind die Proben zum qualita- 

 tiven Nachweis von Eiweiß in Lösungen tierischer Sekrete oder 

 Produkte nicht geeignet. Ihr positiver Ausfall aber ist verwertbar, 

 wenn die Proben an isolierten, gereinigten, genuinen oder denaturierten Pro- 

 teinsubstanzen ausgeführt werden. Sie dienen also weniger dem Nachweis, 

 als einer ergänzenden Identifikation. 



Xanthoproteinreaktion. Man versetzt eine Lösung oder einen 

 festen Körper, den man auf Eiweiß prüfen will, mit einigen Tropfen kon- 

 zentrierter Salpetersäure und erhitzt langsam. Bei Eiweißgegenwart tritt 

 eine zitronengelbe Färbung auf, die auf Zusatz von überschüssigem Alkali 

 (NH3 oder Na OH) in eine orangerote Farbe umschlägt. 



Man kann bei positivem Ausfall anderer Farbenreaktionen auf diese 

 Probe verzichten. Sie ist für Eiweiß nur dann eindeutig, wenn die zu prü- 

 fende Lösung nicht andere organische aromatische Substanzen enthält, die 

 gleichfalls einer Nitrierung verfallen köunen. 



3Iillonsch.e lleaktion. Man fügt zu einer Eiweißlösung etwas 

 Mülotiiiches Reagenz. (1 Teil Hg wird in 2 Teilen HNO3 vom spez. Gew. 



