352 Fr. Samuely. 



1-42 erst in der Kälte, dann durch Erwärmen vollständig- gelöst. Nach 

 dem Erkalten wird mit dem zweifachen Volumen Wasser verdünnt und 

 von einejil abgeschiedenen Bodensatz getrennt.) Es entsteht zunächst ein 

 farbloser Niederschlag, der sich bei gelindem Erwärmen schön himbeerrot 

 färbt. Auch die Flüssigkeit nimmt diese Färbung an. Da größere Mengen 

 Kochsalz den positiven Ausfall der Probe hemmen können, so verwendest 

 man möglichst verdünnte Lösungen. Die Probe ist durch die Anwesenheit 

 aromatischer Phenolgruppen bedingt. 



Die sonst bekannten Eiweibfarbenreaktionen, wie die Eeaktion von 

 Hopkins und Cole bzw. Adamkiewicz, die Liebermawisdw. Reaktion, die 

 Reaktion von 0. Neubauer und Rohde, die Schwefell)leii-eaktion und die 

 Reaktion von MoUsch, dienen Aveniger dem qualitativen Nachweis einer auf 

 Eiweiß zu prüfenden Lösung, als vielmehr dem Nachweis bestimmter Bau- 

 steine und ]\Iolekülkomplexe in einem bereits als Eiweiß erkannten Körper. 

 Ihre Besprechung liegt daher nicht im Bereich dieses Kapitels. 



Über das Aussalzen der Proteine. 



Trennung von Eiweißkörpern aus Gemischen. Alle Proteine 

 werden durch Neutralsalze oder Metallsalze aus ihrer wässerigen Lösung 

 ausgesalzen. Diese Art der Fällung ist eine reversible Aggregatsverändeiimg 

 der Proteine, die gefällte Eiweißsubstanz wird nicht denatm'iert und l)leibt 

 ohne Verlust ihrer chemischen Eigenschaften in den geeigneten Lösungs- 

 mitteln löslich. Die quantitative Ausfällung eines in Lösung befindlichen 

 Proteins hängt von der Natur und der Menge des zur Aussalzung ver- 

 wandten Salzes oder, was dasselbe ist, von dem Sättigungsgrad der Eiweiß- 

 w^assermischung an Salz ab. Es hat sich nun gezeigt, daß die die Aus- 

 fällung eben auslösenden und die eine quantitative Ausfällung beendenden 

 Sättigungsgrade Konstanten sind, welche sowohl von der spezifischen Natur 

 eines Proteins, als auch von der Natur des fällenden Salzes bedingt wer- 

 den. Das genaue Studium dieser Verhältnisse hat nun für ein einheitliches 

 Salz jene fällenden Sättigungsgrade an verschiedenen Proteinen festgestellt. 

 Da nun, wie sich ergab, die Sättigungsgrenzen relativ Avenig mit der Ei- 

 weißkonzentration einer Proteinlösung schwanken, da sich diese Grenzwerte 

 auch in Eiweißgemischen nicht wesentlich verändern, und da schheßlich 

 die Sättigungsgrenzen eines einzigen Salzes eine spezifische Funktion einer 

 ganz bestimmten Proteinklasse darstellt, so bietet die Anwendung der Aus- 

 salzung die Möglichkeit: Eiweißkörper durch Fraktionierung von- 

 einander zu trennen, oder isolierte Proteinsubstanzen auf ihre 

 Reinheit und Einheitlichkeit zu prüfen. 



Natürlich bieten diese Methoden der Aussalziing heute auch die Mittel . die 

 Gruppeuzugehörigkeit eines Proteins in unserer üblichen Eiweißkörpersystematik fest- 

 zustellen. Historisch betrachtet liegt die Sache nun eher umgekehrt. Denn das Ver- 

 halten der Proteine gegen Salzlösungen hat gerade zu unserer vorläufigen und willkür- 

 lichen Systematik geführt. Nachdem sich aber auch chemisch-analytische Momente 

 ergeben haben, welche diese Systematik als begründet und brauchbar erwiesen haben, 



