Darstellung der Proteine der Tierwelt: Xiclit kristallisierbare Proteine. 35;-', 



dürfen wir heute ruhig sagen, daß die Bestimmung der Salzfällungsgreuzen ein er- 

 freuliches Mittel zur Identifizierung der Gruppenzagehörigkeit eines Proteins bedeutet. 



Man ^Yird also in vielen Fällen eines positiven Proteinnacliweises 

 auch orientierende Versuche über die Salzfällbarkeit der fraglichen in 

 Lösung- befindlichen Eiweißkörper anstellen. Als fällende Salze werden ver- 

 wendet: XaCl, MgSO^, Xa.,S(:)4, Am,^ SO4, CH3 COOK, ZnSO^. 



Methode zur Bestimmung der Fällungsgrenzen eines in 

 Lösung- befindlichen Eiweißkörpers durch Aussalzen mit Hilfe von Neutral- 

 salzen oder Metallsalzen (obere und untere Sättigungsgrenze): 



Die Proteine werden durch gewisse Neutral- oder ]\Ietallsalze ausge- 

 salzen. Die Abscheidung eines Proteins aus seiner Lösung beginnt dann, 

 wenn die Lösung eine für jede Gruppe von Eiweißkörpern und für jedes 

 angewandte Salz spezifische Salzkonzentration erreicht hat (untere Fällungs- 

 grenze). Die Abscheidung schreitet dann mit dem Steigen des Salzgehaltes 

 bis zu einer zweiten, ebenso spezifischen Konzentration fort (obere Sätti- 

 gungsgrenze). Mit dieser Grenze ist die Abscheidung eine quantitative. 

 Weiterer Salzzusatz führt nicht zur Abscheidung, es sei denn, daß es sich 

 um Lösungen von Eiweißgemischen handelt, in denen die obere Sättigungs- 

 grenze eines Körpers mit der unteren Sättigungsgrenze eines zweiten 

 Proteins zusammenfällt. I^in also diejenige Salzkonzeutration zu bestimmen, 

 bei der die Abscheidung eines Proteins oder einer Proteinfraktion lieginnt, 

 steigert man in gleichen abgemessenen Proben, z. B. durch Zufuhr von 

 Ammonsulfat, den Salzgehalt der zu prüfenden Lösung bis zum Beginn 

 einer Trübung und fährt dann mit dem Salzzusatz solange fort, bis eine 

 Filtratprobe von dem entstandenen Niederschlag bei weiterem Salzzusatz 

 keine Fällung mehr erzeugt. Handelt es sich um Lösungen mehrerer Eiweiß- 

 körper, so fährt man mit dem Salzzusatz auch dann noch weiter fort. Zunächst 

 entstehen keine weiteren Trübungen. Von einem bestimmten Salzgehalt ab 

 tritt wieder Trübung auf (untere FäUungsgrenze des zweiten Proteins). 

 Nach vollständiger Aussalzung dieses zweiten Proteins läßt sich durch 

 weiteren Salzzusatz keine Trübung mehr erreichen. Damit ist die ol)ere 

 FäUungsgrenze des zweiten Proteins erreicht bzw. überschritten. 



Ausführung!): Als Fällungsmittel dienen gesättigte, kalte, neutrale 

 Salzlösungen, z. B. neutrale, kalt gesättigte Ammonsulfatlösungen. 



^lit einer Pipette mißt man in zahlreichen Reagenzgläsern je 2 ciii^ 

 der zu untersuchenden Eiweißlösung oder einer Lösung des vorher rein 

 dargestellten Proteins ab. In dieser Lösung bestimmt man vorher den 

 Prozentgehalt an Eiweiß. Im allgemeinen prüft man die Fällungsgrenzeu 

 an öo/„igen künstlichen Eiweißlösungen. Auch die Reaktion der L()sung ist 

 zu beobachten und zu verzeichnen. 



Diese Proben versetzt man nun mit einer gleichmäßig zunehmenden, 

 in der Pipette abzumessenden Menge der Ammousulfatlösung. indem man 



^) F. F. Fick, Untersuchungen über die Proteinstoffe. II. Mitt. Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. Bd. 24. S. 246 (1897). — Derselbe, Zur Kenntnis der peptischen Spaltprodukte 

 der Fibrine. Ibid. Bd. 28. S. 219 (1897). (Vgl. hierzu S. 361, Note 2 und 3.) 



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