Darstellung- der Proteine der Tierwelt: Niclit kristallisierbare Proteine. 357 



(durch Dialyse der salzhaltigen Lösung). iJer Dialysenversuch kann auch 

 mit der ursprünglichen Lösung der Proteine ausgeführt werden. 



5. Feststellung der Fällbarkeit des nun in Lösung befindlichen Proteins 

 durch Säuren oder Alkalien (NHo), d. h. ob das fragliche Protein von 

 stärker liasischem oder stärker sauerem Charakter ist. Die Probe ist auch 

 an der genuinen ursprünglichen Eiweißlösung zu prüfen, ist aber erst ein- 

 deutig zu verwerten, wenn durch die Methoden der Falzfällungen Gemische 

 von Proteinen getrennt sind. P)ei Fällungen ist die Reaktionsveränderung 

 mit Lackmuspapier genau und schrittweise zu kontrollieren und zugleich 

 die Löslichkeit in Säure- oder Alkaliüberschüssen festzustellen. 



6. FeststeUung über den Schwefel und Phosphorgehalt der durch Salz- 

 fällung oder Säure- bzw. AlkaUfällung isolierten Substanz. Der P)estimmung 

 muß eine Reinigung durch mehrfach wiederholte Ijnfällung vorangehen. 



7. Feststehung über den Gehalt einer Kohlehydratgruppe oder von 

 Pnrinbasen in den Hydrolysenlösungen der durch Säuren zerlegten Sub- 

 stanzen. Farbenreaktionen auf Kohlehydratgruppen sind aUein nicht ent- 

 scheidend. 



8. Speziaireaktionen durch Fermente (Thrombin, Lab, Pepsin, Trypsin). 

 Die methodischen Hinweise für die Ausführung dieser 8 Aufgaben 



ergeben sich zum Teil aus den vorangehenden Kapiteln, zum Teil aus den 

 Details der Darstellungen in den folgenden Absätzen und Kapiteln. Die 

 Tabelle soll nur die rasche Identifikation einer Proteingruppe ermöglichen. 

 Alle Speziaireaktionen sind in den deskriptiven Handbüchern der Biochemie 

 aufzufinden. 



Wir gehen nun zu der Besprechung der speziellen Darstellungs- 

 methoden der tierischen Proteine über. Aus praktischen Gründen ist das 

 Material zunächst so geordnet, daß erst die Methoden zur biochemischen 

 Aufarbeitung solcher Gewebsflüssigkeiten, Sekrete und Organe behandelt 

 werden, die auf ihren Eiweißgehalt genau analysiert und untersucht sind 

 und deren Proteine das größte praktische Interesse haben. 



Die ^Methoden stellen zum Teil geradezu typische Vorbilder dar. nach 

 denen die Untersuchung jeder proteinhaltigen Lösung vorgenommen wer- 

 den kann. 



I. Die Eiweißkörper des Blutes. 



Im Blut kommen folgende Eiweißkörper vor: Serumalbumin. Serum- 

 globuline, Fibrinogen, Fibrinoglobulin . Serumnukleoproteid, 

 Serummukoid. 



1. Serumall)unHn, vgl. S. oo7. 



2. Serumglol)ulin ist der Hauptvertreter der Gruppe der Globuline. 

 Es hat die Eigenschaften dieser Proteinklasse: ünlöslichkeit in Wasser 

 (vgl. unten), Löslichkeit in verdünnten Neutral-Salzlösungen und Alkalien, Fäll- 

 barkeit durch schwache, verdünnte Säuren, LösUchkeit im Säureüberschnii. 



Aus diesen wesentlichsten Eigenschaften ergeben sich die Prinzipien 

 der Serumgiobuhndarstellung und Reinigung. Man hat zwei Arten der 



