Darstellung der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare Proteine. ^63 



handeiien Eiweißlösung). Der sich abscheidende Niederschlag stellt das 

 Euglobiilin dar. Man filtriert ab und reinigt durch Umfallen etc. in der 

 beschriebenen Weise. Das P'iltrat des Euglobulins scheidet oberhalb einer 

 jetzt steigenden Sättigung von :34Vo Salz einen neuen Körper ab, dessen 

 Sättigung mit 46Vo (also durch Zufügen von einem drittel Volumen ge- 

 sättigter Salzlösung zum jetzt vorhandenen Volumen der Salzglobulinlösung) 

 beendet ist. Er stellt das Pseudoglobulin dar. Die Iieinigung erfolgt in 

 gleicher Weise. 



Die Fraktionierung von Euglobulin und Pseudoglobulin durch Hall)- 

 sättigung mit Kaliumacetat bietet keine Vorteile vor der Verwendung von 

 Ammonsulfat. 



?). Kombination der Salzfällung und Dialyse nach Freund und 

 Joachim,.^) Man trennt in der nach 2. beschriebenen Weise in Eu- und 

 Pseudoglobulin. Beide Niederschläge werden in Wasser gelöst, zweckmäßig 

 zu der ursprünglichen Konzentration der Ausgangslösung an Eiweiß, und 

 2 — 3mal durch Fällen mit Am^SÖi und Lösen in Wasser gereinigt. Die 

 Pseudogiobulinlösung wird vor der weiteren Verarbeitung durch Vs Amg SO^- 

 Sättigung noch einmal auf Euglobulinbeimengungen geprüft und, wenn nötig, 

 durch Filtration davon befreit. 



Beide Lösungen (P]uglobulin = I, Pseudoglobulin = II) werden nun 

 4 — 6 Wochen lang der Dialyse gegen strömendes Wasser unterworfen. In 

 I und II kommt es zur Abscheidung eines unlöslichen Globulins, während 

 ein zweiter Globulinanteil in Lösung bleibt. 



Es wird vom Ungelösten abfiltriert. Der Filterrückstand wird bis zum 

 Ablaufen abiureter Waschflüssigkeiten gewaschen, danach solange mit 0"6"„ 

 Kochsalzlösung extrahiert, als noch Eiweiß in Lösung geht. Bei dem unlös- 

 lichen (ilobuUn von I und II bleibt ein Teil in Kochsalz ungelöst; derselbe 

 wird aber durch 0"2ö'Vo Na., COg-Lösung gelöst. 



Beurteilung: Inwieweit bei der letzten Fraktionierungsmethode 

 sekundäre Veränderungen nur eine Vielheit spezifischer (Globuline vor- 

 täuschen oder wirklich chemisch differente Individuen vorliegen, entzieht 

 sich vorläufig der sicheren Beurteilung (Taylor). 



Einige Eigenschaften der Serumglobuline und ihrer Einzelfraktionen: 



Die mittlere Zusammensetzung eines nach Hammarsten dargestellten 

 Globulins beträgt C 52-71, H 7-01, N 15-85, S llP/o, nach M/rwer 1-02% S 

 und 0'67Vo bleischwärzender Schwefel. Koagulationstemperatur in lOVoig^i' 

 NaCl-Lösung 69— 76^ meist 75». (a)ü = --47-8». 



Eine Beteiligung eines Kohlehydrats am Aufbau des Serumglobulins, 

 die wiederholt behauptet wurde, scheint nicht zu existieren. Reduzierende 

 Substanzen, die unter den Produkten der Säure- oder Barytspaltung ge- 

 funden wurden, dürften Verunreinigungen entstammen. 



M E. Freund mu\ J. ./(Mc/iiiii, Zur Kenntnis der Senunglohiiline. Zeitschr. f. phys 

 Chem. Bd. 36. S. 407 (1902). 



