Darstellung- der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare Proteine. ;',67 



Fibrinogen herabsinken und selbst dabei noch o — öo/o NaCl als Asche 

 enthalten. Natürlich ist auch die Reinheit von der Natur des Ausgangs- 

 materials abhängig. Fibrinogen aus Transsudaten ist bisher wohl noch 

 kaum ganz lecithinfrei dargestellt worden. 



Eigenschaften. Fibrinogen hat die allgemeinen P^igenschaften der 

 Globuline. Es ist in feuchtem Zustand elastisch, zäh, klumpig zusammen- 

 ballend. Lösungsmittel sind verdünnte Salzlösungen und Alkalien. Fällungs- 

 mittel sind u. a. Kohlensäure und verdünnte Säuren sowie Neutralsalze. 

 Die Fällung durch Magnesiumsulfat und Kochsalz ist schon vor Halbsättigung 

 l)eendet. Die untere Fällungsgrenze des im Plasma gelösten Fibrinogens 

 gegen gesättigte Ammonsulfatlösung beträgt l-f) — 1-7, die obere Sättigungs- 

 grenze 2"5 — 2*7 bei Fällung von 2 cm^ Blutplasma in dem Gesamtvolum 

 von 10 on^ Flüssigkeit (Plasma + Wasser -\- gesättigter Am., SOi-Lösung). 



Calcium Chlorid erzeugt in ganz schwach alkalischer, salzfreier Lösung 

 einen Niederschlag, der in Salzen und im Überschuß des Kalksalzes löslich ist. 



Pieine Fibrinogenlösungen gerinnen nicht spontan, sondern bleiben 

 tagelang flüssig. Die Koagulationstemperatur liegt bei einem Kochsalzgehalt 

 der Lösung von 5 — lOVo '^ei 02 — öö*', bei einem Salzgehalt unter 2° o ^^^i ö6'\ 



Quantitativ wird es auskoaguliert durch Erwärmen auf 58° während 

 5 Minuten. Ein Fibrinogen aus Krebsblut koaguliert bei Gö«. 



(x)d = — 52-Ö für Pferdefibrinogen, (a)D = — 36-8 für Pvinderfibrinogen. 

 Als mittlere Zusammensetzung wird angegeben : C 02-93, H 69, N 16-66. 

 S 1-25, 22-26Vo- iJ^i' Schwefelgehalt beträgt nach Manier MS« „ mit 

 0-46" 'o leicht abspaltbarem Schwefel. 



Vorkommen. Fibrinogen findet sich: im lUutplasma. Blutserum, 

 auch niederer Tiere, der Ghvluslymphe, in einigen Trans- und Exsudaten, 

 im Knochenmark, in lymphoiden Organen und in der Yesicula seminalis 

 des ^leerschweinchens. 



Qualitativer Nachweis. Auf das Vorhandensein von Fibrinogen 

 kann überall da geschlossen werden, wo Spontangerinnungen von tierischen 

 Gewebsflüssigkeiten vorkommen, oder wo solche (ierinnungen durch Zusatz 

 von Fibrinferment oder fermenthaltiger Flüssigkeit (frisches Blutserum) 

 zu erzielen sind. Nur die Spontangerinnung von myosinhaltigen Flüssig- 

 keiten kann zu Verwechslungen führen. Für Fibrinogen entscheidet der 

 Fermentversuch und die Koagulationstemperatur. 



Qualitative Probe durch Fibrinfermentwirkuug. 



^lan prüft zweckmäbig so, dal') man eine Probe der Gewebsflüssigkeit 

 oder eines Organextraktes in physiologischer Kochsalzlösung der Spontan- 

 gerinnung überläßt und zu einer anderen Prol)e eine ali(]Uote Menge frischen, 

 vom Fibrin durch Schlagen befreiten und filtrierten Blutserums setzt (siehe 

 unten). Die Proben werden bei So« während 12 Stunden belassen und 

 nachher auf das Vorhandensein von Fibrin geprüft. 



Zur Ausführung dieser an sich wenig sicheren Probe ist die Anwendung 

 größerer Mengen Gewebsflüssigkeit (bis zu 100 cni^) nötig. 



